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FiscHer: , Isomerie der Polypeptide 993 
Berücksichtigt man ferner noch die optische Isomerie, so ergibt sich, 
wenn die Zahl der asymmetrischen Kohlenstoffatome gleich % gesetzt wird. 
[5] na DE 
Da das praktische Interesse sich aber auf die in der Natur vor- 
kommenden Aminosäuren beschränkt und (diese bisher immer nur in 
einer optischen Form gefunden wurden, so wird der Ausdruck [5] 
selten in Betracht kommen. 
Kombiniert man [4] mit [3], so ergibt sich 
[6] ) 
Handelt es sich nur um die einfachen natürlichen Aminosäuren, 
so gestattet dieser Ausdruck die Zahl der isomeren Polypeptide zu 
berechnen, sobald die Anzahl und die Art der Aminosäuren, die das 
Molekül des Polypeptids enthält, bekannt sind. 
Will man auch von der Tautomerie der Amidgruppen absehen, 
so genügt für den gleichen Zweck Formel [3]. 
Komplizierter werden die Verhältnisse bei den Amiinodicarbon- 
säuren und den Diaminosäuren, weil die Peptidbindung an drei Stellen 
eintreten kann. Hier sind verschiedene Fälle zu unterscheiden, bei 
deren Betrachtung ich optische Isomerie und Tautomerie nicht mehr 
berücksichtigen werde. 
Polypeptide mit ı Mol. Asparaginsäure oder ı Mol. Glutamin- 
säure, 
Wie die Strukturformel der Asparaginsäure 
COOH - COOH 
| 
HN.— CH oder abgekürzt HN — 
| | 
CH; | 
| | 
COOH COOH 
zeigt. kann die Anheftung einer gewöhnliehen Aminosäure sowohl an 
der NH,-Gruppe, wie an jedem der beiden Carboxyle stattfinden, und 
die Gewinnung aller dieser Formen liegt durchaus im Bereiche der 
experimentellen Möglichkeiten. 
Für Dipeptide aus ı Mol. Asparaginsäure und ı Mol. einer ge- 
wöhnlichen Aminosäure, z. B. Glycocoll (G), ergeben sich also drei Mög- 
lichkeiten: 
ı E. Fıscher und E. Kornıcs, Ber. d. D. Chem. Ges. 37, 4585 (1904); ferner 
Fischer, Krorp und Srarıscauir, Ann. d. Chem. 365, ı$ı. Fischer und Fıeprer. 
Anrt. d. Chem. 375. 181 (1910). 
