Fıscner: Isomerie der Polypeptide 1005 
Da bei unvollkommener hydrolytischer Spaltung der Proteine be- 
kanntlich Di- und Tripeptide entstehen und es deshalb wünschenswert 
ist, die mögliche Anzahl der Isomeren zu kennen, so füge ich noch 
einige Ausdrücke zu, welche die Berechnung allgemein gestatten. Sie 
gelten nur für die gewöhnlichen Aminosäuren (Monoaminomonocarbon- 
säuren) und ohne Berücksichtigung von Tautomerie oder optischer 
Isomerie. 
Anzahl der Dipeptide, die aus 2 gewöhnlichen, untereinander 
verschiedenen Aminosäuren entstehen können, 
[25] n(n—1). 
Anzahl der Tripeptide 
[26] n(n—ı)(n—2). 
Die allgemeine Formel für die Anzahl der a-Peptide, die aus n gewöhn- 
lichen, untereinander verschiedenen Aminosäuren entstehen können, ist 
[27] 
z.B. die Zahl der Tetrapeptide, die aus 8 gewöhnlichen Aminosäuren 
j 
S! 
entstehen können, beträgt ga =7]680.. 
—H N 
n! 
(n—a)! 
Proteine. 
Daß in den Proteinen Amidbindungen vorkommen, ist durch die 
Entstehung von Di- und Tripeptiden bei der partiellen Hydrolyse er- 
wiesen, und manche Beobachtungen, wie die Biuretreaktion, das Ver- 
halten gegen Fermente, die relative Beständigkeit gegen Säuren und 
Alkalien deuten weiter darauf hin, daß diese Peptidbindungen die Haupt- 
rolle spielen. 
Allerdings sind auch noch andere Möglichkeiten vorhanden, und 
ich habe schon vor 10 Jahren darauf hingewiesen', daß die Anwesen- 
heit von Piperazinringen oder von Äther- bzw. Estergruppen, bedingt 
durch die Hydroxyle der Oxyaminosäuren, in manchen Proteinen nicht 
unwahrscheinlich sei. Dagegen halte ich Kohlenstoffbindung zwischen 
den verschiedenen Aminosäuren für höchst unwahrscheinlich; denn 
auch die Form der «-Ketosäuren: 
COOH 
CO——- CH.NH. 
| l 
CH.NH; © 
! Ber. d. D. Chem. Ges. 39, 607 (1906). 
Sitzungsberichte 1916. S4 
