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réaction minime après un temps prolongé (20 minutes). 

 Si on réunit les deux ferments inactifs par eux-mêmes 

 la réaction est énergique et instantanée. 



Lorsqu'on prépare l'oxydase par précipitation par l'al- 

 cool une partie de la peroxydase reste dans les liqueurs 

 alcooliques; une faible partie est entraînée par l'oxygé- 

 nase à laquelle elle confère le pouvoir d'oxyder directe- 

 ment et énergiquement. 



C'est cette oxydase déjà appauvrie en peroxydase que 

 les auteurs avaient réussi à activer par l'addition d'une 

 dose nouvelle de peroxydase ^ 



La peroxydase obtenue par dédoublement de l'oxydase 

 de Lactarius et de Russula est différente de celle, très ré- 

 pandue dans les végétaux, qui active extraordinairement le 

 peroxyde d'hydrogène et la plupart sinon tous les peroxy- 

 des. En effet, cette peroxydase que les auteurs appellent 

 provisoirement P. [3 est spécifique pour l'oxygénase et 

 est sans action nette sur le peroxyde d'hydrogène. 



Les recherches quantitatives dans lesquelles on mesu- 

 rait le volume d'oxygène absorbé dans l'oxydation du py- 

 rogallol en solution aqueuse {\ gr.) et l'acide carbonique 

 dégagé sont venues confirmer d'une manière indiscutable 

 les théories et les expériences qualitatives des auteurs. 



Dans un première série d'expériences on a utilisé une 

 oxydase appauvrie en peroxydase par dialyse (la peroxy- 

 dase dialysant plus vite que l'oxygénase) que l'on a activé 

 par la peroxydase retirée du raifort. 



Les deux autres séries ont été faites à partir de l'oxygé- 

 nase. la dernière extraite de résidu d'oxydases déjà dé- 

 pourvues en apparence de fonctions oxydantes. 



Ces oxygénases ont été expérimentées seules et activées 

 par la peroxydase du raifort et enfin par leur propre pe- 

 roxydase (peroxydase (3). Voici le résultats de quelques 

 expériences, toutes ont été concluantes. 



' Voir Archives 1902. 



