Fischer: Die Chemie der Proteine und ihre Beziehungen zur Biologie. 47T 
Glykokolls, Alanins und Leueins beschränkt. Aber sobald man die 
Mühe und Kosten nicht scheut, wird es möglich sein, auch die übri- 
gen Aminosäuren in diese komplizierteren Systeme hineinzufügen. Die 
Zahl der Kombinationen steigt hier theoretisch ins Unbegrenzte, und 
auch die praktischen Möglichkeiten sind nach meinen Erfahrungen 
so zahlreich, daß sicherlich der künstliche Aufbau dem, was die 
Natur geleistet hat, unendlich überlegen sein wird. Der Forschung 
erwächst daraus die Pflicht, sich selbst zweckmäßige Grenzen zu 
ziehen, um das Endziel, die Aufklärung und Reproduktion der natür- 
lichen Proteine, nicht aus dem Auge zu verlieren. 
Wie weit man sich demselben bereits hat nähern können, mag 
folgende Bemerkung über die Eigenschaften der künstlichen Produkte 
zeigen. 
Von den Tetrapeptiden an bis ungefähr zu den Oktapeptiden 
zeigen sie die größte Ähnlichkeit mit den natürlichen Peptonen, so 
daß ich kaum Bedenken trage, letztere als Gemische von Polypeptiden 
dieser Ordnung zu betrachten. Dieser Schluß wird wesentlich da- 
durch gestützt, daß sich aus den natürlichen Peptonen einzelne Pro- 
dukte abscheiden ließen, die mit den synthetischen Körpern identisch 
sind. Das ist bisher für drei Dipeptide, und zwar für Kombinationen 
von Glykokoll mit Alanin, Leuein und Tyrosin, gelungen, die bei 
partieller Hydrolyse mittels Salzsäure aus Seide oder Elastin neben 
vielen anderen Produkten entstehen. 
Ferner wurde als viertes Beispiel eine Kombination von Glyko- 
koll mit Prolin von Levexe und Brarry bei der Verdauung der Gela- 
tine entdeckt. 
Ich zweifle nicht daran, daß die nächste Zukunft das gleiche 
Resultat für manche Tri- und Tetrapeptide bringen wird. 
Noch wichtiger scheint mir die Erfahrung, daß die komplizierten 
künstlichen Produkte in ihren Eigenschaften den natürlichen Proteinen 
schon sehr nahe stehen. 
So ist das eben erwähnte Tetradekapeptid wie diese geneigt, 
unvollkommene Lösungen zu bilden. Seine Auflösung in Alkalien 
schäumt wie Seifenwasser, und mit Mineralsäure bildet es so schwer 
lösliche Salze, daß man bei oberflächlicher Beobachtung seine basi- 
schen Eigenschaften hätte übersehen können; ferner liefert es in aus- 
gezeichneter Weise die Biuretfärbung, und wenn ihm auch andere 
Farbenreaktionen, die manchen natürlichen Eiweißstoffen eigentümlich 
sind, wie die Probe von Mırrov und Apankıewicz fehlen, so erklärt 
sich das sehr einfach durch die Abwesenheit von Tyrosin und Tryto- 
phan. Kurzum, man kann sich dem Eindruck nicht entziehen, daß 
in diesem Tetradekapeptid schon ein den Proteinen recht nahe ver- 
