574 Sitzung der physikalisch - mathematischen Classe vom 20. Juni 1907. 
Bildung von Polypeptiden bei der Hydrolyse der 
Proteine. 
Von Emm Fıscnher und EmiL ABDERHALDEN. 
Die drei Dipeptide, deren Entstehung durch partielle Hydrolyse des 
Seidenfibroins und Elastins wir in den beiden ersten Mitteilungen ' 
beschrieben haben, sind sämtlich Derivate des Glykokolls, und zwar 
Kombinationen mit d-Alanin, 1-Tyrosin und l-Leuein. Alle diese 
Produkte wurden in Form ihrer Anhydride isoliert. Da diese aber 
zwei Dipeptiden entsprechen, so blieb zunächst die Frage offen, 
welches davon in dem ursprünglichen Produkte der Hydrolyse ent-. 
halten sei. Auf indirektem Wege konnten wir allerdings für die 
Kombination von Glykokoll und d-Alanin mit einiger Wahrscheinlich- 
keit schließen, daß sie Glyeyl-d-Alanin sei, weil sie widerstands- 
fähig gegen Pankreassaft war. Wir haben für diese Ansicht jetzt 
den endgültigen Beweis gefunden, denn es ist uns gelungen, aus 
den ursprünglichen Produkten der Hydrolyse das Glyeyl-d-Alanin 
als ß-Naphtalinsulfoderivat zu isolieren und dessen Struktur durch 
Spaltung in Alanin und Naphtalinsulfoglyein festzustellen. Die Ver- 
wendung der Naphtalinsulfoverbindungen für Lösung von Struktur- 
fragen bei Polypeptiden ist neu und scheint uns allgemeinerer Anwen- 
dung wert zu sein. Sie beruht darauf, daß beim Erhitzen mit mäßig 
verdünnter Salzsäure die Polypeptidkette gesprengt wird, während die 
beständigere Bindung der Naphtalinsulfogruppe mit der Aminosäure 
erhalten bleibt. Im vorliegenden Beispiel wird der Vorgang durch 
folgende Gleichung dargestellt: 
C0,H,.SO,.NH.CH,.CO.NH.CH(CH,). COOH + H,O 
= (,H,.S0,.NH.CH,.COOH + NH,.CH.(CH,). COOH. 
Nach andern Beobachtungen mit den Naphtalinsulfoderivaten von 
komplizierteren Polypeptiden glauben wir, daß man auf dieselbe Art 
allgemein die am Anfang der Kette befindliche Aminosäure kenn- 
zeichnen kann. 
! Ber. d. D. chem. Ges. 39, S. 752 und 2315 (1906). 
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