Fıscner und E. Asvernanoen: Polypeptide aus Proteinen. 559 
Diese Zahlen passen ziemlich gut auf ein Glyeyl-Valinanhydrid: 
GH.N.O;: 53.81 Prozent C, 7.75 Prozent H und 17.94 Prozent N. 
Auch der oben angegebene Schmelzpunkt würde damit überein- 
stimmen, denn das synthetisch erhaltene racemische Glyeyl-Valin- 
anhydrid schmilzt gegen 252° (korr.). 
Für die Hydrolyse konnte nur 1 g verwendet werden. Erhalten 
wurden 0.758 N Lallefchlorhyduit (144°, korr.), mithin etwa 
drei Viertel der für Glyeyl-Valinanhydrid berechneten Menge. Ferner 
wurde eine Aminosäure isoliert, die große Ähnlichkeit mit Valin zeigte, 
während Alanin und Leuein nicht nachweisbar waren. Leider reichte 
die Menge für völlige Reinigung des Valins nicht aus. Wir müssen 
deshalb auch bei dieser Substanz unser definitives Urteil zurückhalten, 
bis die Synthese des optisch-aktiven Glyeyl-l-Valinanhydrids beendet 
und der «direkte Vergleich mit dem vorliegenden Produkt möglich ist. 
Wir haben überhaupt die beiden letzten Substanzen nur deshalb an- 
geführt, um die Schwierigkeit dieser Untersuchungen an einem typi- 
schen Beispiel zu zeigen und mit der bestimmten Absicht, die lücken- 
haften Beobachtungen durch eine ausführliche Untersuchung zu er- 
gänzen. Sie genügen aber zum Beweise, daß es fast unmöglich ist, 
auf diesem Gebiete entscheidende Resultate ohne die Hilfe der Syn- 
these zu gewinnen. 
Um einen gewissen Maßstab für den Verlauf der Hydrolyse der 
Proteine durch starke Säuren zu gewinnen, haben wir ähnliche Ver- 
suche mit einigen Polypeptiden angestellt, die wir hier anhangsweise 
beschreiben wollen. Sie betreffen das Verhalten von Diglyeyl-glyein 
und Pentaglyeyl-glyein gegen rauchende Salzsäure. Im Laufe einiger 
Tage wurden beide gespalten und gaben große Mengen von Glykokoll 
und Glyeyl-glycin. Ob aus dem Hexapeptid vorübergehend Tripeptid 
gebildet wird, bedarf noch der näheren Untersuchung. 
ı. Hydrolyse des Diglyceyl-glyeins. 
Eine Lösung von 1.75 g Diglyeyl-glyein in 16 ccm Salzsäure vom 
spez. Gew. 1.19 wurde 24 Tage bei 25° aufbewahrt und dann im 
Vakuumexsikkator über Kalk und Schwefelsäure bis zum Sirup ein- 
gedunstet. Zur Isolierung des entstandenen Dipeptids diente die ge- 
ringe Löslichkeit des Hydrochlorats in starker Salzsäure. Der Sirup 
wurde deshalb in wenig konzentrierter Salzsäure gelöst, die Flüssigkeit 
noch bei 0° mit gasförmiger Salzsäure gesättigt, in einer Eiskochsalz- 
mischung einige Stunden abgekühlt und das als dicker Kristallbrei ab- 
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