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cristallisent toutes sous la même forme que Thémoglobine 

 et (liiïèrent peu de cette substance. 



Quant à ce qui tient à la partie essentielle de la thèse de 

 M. Fumouze, savoir les spectres d'absorption de l'hémoglo- 

 bine, de l'hématine et de leurs combinaisons, nous ne sau- 

 rions mieux faire que de reproduire ici le résumé qu'il en 

 donne lui-même. 



Spectres de rhémoglobine. 



Hémoglobine oxygénée. — Les solutions d'hémoglobine 

 oxygénée ou de sang défibriné donnent un spectre d'ab- 

 sorption caractérisé par la présence de deux bandes ob- 

 scures entre D et E. La plus étroite et la plus intense est 

 située près de D, et la seconde, plus large mais moins intense, 

 est très-rapprochée de la raie E de Fraunhofer. Ces bandes 

 sont encore visibles sur les spectres obtenus avec des solu- 

 tions ne renfermant qu'un dix-millième de leur poids d'hé- 

 moglobine (Hoppe-Seyler). 



La partie rouge du spectre paraît la première; les rayons 

 violets apparaissent les derniers. Dans les solutions très-di- 

 luées, la région violette du spectre reste encore légèrement 

 obscurcie. 



Le sang non défibriné, le sang défibriné, étendu ou non 

 étendu d'eau, les solutions d'hémoglobine ou les cristaux de 

 celte substance, le sang desséché en couche mince, le sang ob- 

 servé a travers les membranes transparentes des animaux 

 vivants, donnent le spectre de l'oxyhémoglobine. Ce spectre 

 est également observé avec le sang d'un certain nombre 

 d'invertébrés (ver de terre, larve de chironomus, etc.). 



Hémoglobine réduite. — Sous l'influence des agents ré- 

 ducteurs, tels que les solutions ammoniacales d'acide tar- 

 trique et de sulfate de protoxyde de fer, d'acide tartrique et 

 de protochlorure d'étain, le sulfhydrate d'ammoniaque, etc. , 

 l'oxyhémoglobine perd son oxygène et passe à l'état d'hé- 

 moglobine réduite, transformation qui s'accuse déjà par un 



