INDIVIDUALITÉ DES FERMENTS OXYDANTS ET RÉDUCTEURS 65 



d'une solution à 1 7o de peroxyde d'hydrogène pur ; 2° par 

 5 mg. de catalase et la même quantité de peroxyde d'hydro- 

 gène ; 3° par 5 mg. de catalase rendue inactive et 4" par 5 rag. 

 de peroxydase et 5 mg. de catalase inactive en présence de 

 20 ce. de peroxyde d'hydrogène. Le degré d'activité de la 

 peroxydase et de la catalase employées a été mentionné plus 

 haut. Les résultats suivants ont été obtenus : 



Oxygène dégagé à 16° et 714 mm. 



La quantité de peroxydase employée pouvait fournir, dans 

 l'oxydation du pyrogallol, 540 mg. de purpurogalline en réa- 

 gissant avec 234,6 mg. de peroxyde d'hydrogène (^). En l'ab- 

 sence de pyrogallol, elle n'a provoqué la décomposition du 

 peroxyde d'hydrogène (200 mg.) ni seule, ni avec le concours 

 des substances qui constituent le milieu de la catalase, alors 

 que le même milieu conférait à la catalase la faculté de décom- 

 poser instantanément la même quantité de peroxyde d'hydro- 

 gène. On pourrait objecter toutefois que les substances qui 

 accompagnent la peroxydase l'empêchent de fonctionner comme 

 catalase même lorsqu'on la place dans un milieu qui déclanche 

 l'action de celle-ci. Mais l'expérience montre qu'il n'en est 

 rien. J'ai déjà démontré à une autre occasion (') que la pré- 

 sence de peroxydase n'empêchait en rien la catalase de mani- 

 fester toute son action. Pour plus de sûreté, j'ai répété la 

 même expérience avec la peroxydase et la catalase purifiées 

 par ultrafiltration. 



') D'après l'équation : 2C6H6O3 + 3H2O2 = CnHgOa + CO2 + 5H2O la 

 formation de 1 g. de purpurogallin exige 0,453 de peroxyde d'hydro- 

 gène. 



^) Ber. chem. Ges., 1905, 1878, 38; 1906, 1670, 39. 



Archives, t. XXXIX. — Janvier 1915. 



