INDIVIDUALITÉ DES FERMENTS OXYDANTS ET RÉDUCTEURS 69 



riences a été la même que ci-dessus. Les résultats suivants 

 ont été obtenus : 



Intensités de coloration 



Solution de pyrogallol traitée par l'air 1,0 



Pyrogallol + 1 mg. de phénolase active 4,88 



Pyrogallol + 1 mg. de phénolase inactive .... 1,15 

 Pyrogallol + I mg. de phénolase inactive + 1 mg. 



de peroxydase 1,73 



Solution de pyrogallol fraîche + phénolase inactive 



et peroxydase traitées par l'air 0,0 



Pyrogallol + 1 mg. de peroxydase 1,60 



On voit donc que l'addition de phénolase inactive à la per- 

 oxydase ne la transfoi-me pas en oxygénase. 



lY. La peroxydase n'est pas identique 



A LA PERHYDRIDASE 



Ainsi que je l'ai déjà mentionné plus haut, la perhydridase 

 (ferment de Schardinger) n'a pu jusqu'à présent être isolée des 

 tissus et liquides naturels (lait) qui en renferment. Elle s'y 

 trouve donc en même temps que d'autres ferments, notam- 

 ment en même temps que la peroxydase. A priori, il ne sem- 

 blait pas impossible que les réactions attribuées à la perhy- 

 dridase fussent dues à la peroxydase agissant dans des condi- 

 tions de milieu spéciales qui se trouvent réalisées dans les 

 tissus ou dans le lait. S'il en était ainsi, ou devrait pouvoir 

 faire fonctionner la peroxydase comme perhydridase en la 

 plaçant dans le milieu propre à celle-ci. La meilleure réaction 

 de la perhydridase, celle que j'ai employée dans une série de 

 recherches sur les ferments réducteurs (^), est la réduction des 

 nitrates en nitrites par le lait cru en présence d'aldéhyde 

 acétique, réaction qui ne se produit pas avec le lait bouilli. En 

 remplaçant par de la peroxydase active la perhydridase 

 détruite dans le lait bouilli et faisant agir le mélange sur du 



') Bioch. Z., lac. cit.; Archives, juillet 1911, 32 ; mai 1914. 37. 



