412 SUR l'identité des ferments oxydants 



ces réactions exigent certaines conditions qui n'ont pas encore 

 été réalisées. En tout cas l'aldéhyde forraique donne la réaction 

 classique de peroxydase : la coloration d'un mélange de gaiac 

 et d'essence de térébenthine, ainsi que la décomposition de 

 l'iodure de potassium et la décoloration d'une solution d'indigo, 

 si on ajoute un peu de peroxyde d'hydrogène. Il en est de même 

 des conditions d'adsorption. En précipitant la caséine du lait 

 cru d'après la méthode quantitative de Hoppe-Seyler, on n'ob- 

 tient aucune réaction de peroxydase dans le sérum du lait. Le 

 précipité, au contraire, donne une réaction excessivement forte 

 avec la benzidine. Le lait bouilli auquel on a ajouté un peu 

 d'aldéhyde formique se comporte absolument de même. Malgré 

 sa constitution simple, le modèle aldéhydique de la peroxydase 

 est adsorbé quantitativement par le précipité de caséine. 



Pour finir, il y a encore un fait à mentionner qui n'est pas 

 sans importance pour la question de l'identité de la catalase et 

 de la peroxydase. Si la réaction peroxydante est limitée par la 

 concurrence de la réaction catalytique, comme je l'ai admis, il 

 doit exister un optimum de la réaction peroxydante qui dépend 

 en tout cas de la quantité du ferment. On obtiendra cet opti- 

 mum en présence de la quantité de peroxyde d'hydrogène 

 exactement nécessaire pour former le peroxyde effectif en 

 s'additionnant au ferment fondamental, en admettant sa con- 

 stitution aldéhydique. Un excès de peroxyde d'hydrogène ne 

 servirait à rien ; il diminuerait au contraire l'action oxydante 

 sur la matière chromogène, en maintenant l'action concurrente 

 de catalase ('). Les résultats s'accordent avec cette hypothèse. 

 Les traces de peroxyde d'hydrogène qui adhèrent à une pipette, 

 sont presque toujours capables de produire des colorations d'une 



') En ce sens, la catalase peut être regardée comme antagoniste de la 

 peroxydase. Le fait mentionné par M. Bach (p. 66, 1. c.) que <• la catalase, 

 même employée en très grand excès, n'empêche pas une quantité minime 

 de peroxydase de manifester son action dans ces conditions », ne prouve 

 rien contre ce point de vue, l'action antagoniste étant causée par le seul 

 fait de la destruction du ferment par la réaction catalytique concurrente. 

 Si on ajoute de la catalase, comme l'a fait M. liach, la réaction cataly- 

 tique n'est, au contraire, pas concurrente de la réaction peroxydante et 

 pour cela non plus antagoniste; car elle est alimentée entièrement par 

 le nouveau venu, le ferment ajouté. 



