Sur les (;oiul)iiiaisoiis de, riK-inogloltinc avec roxygéne. 2-59 



Kn examinant de plus pres cctle exp«irience , un verra 

 facilement que la dillerence entre les dillerentes préparations 

 116 se laisse jias expliquer |)ar la supposition, (pie d'ailleurs 

 rien ue justifie, (]ue Tune d'elles est plus pure (|ue les autres, 

 mais <iue nécessairenient on a eii alVaire a des substances de 

 compositiou chimique diUrrente. 



Si roji considére , d'une part, (pi'un traiteinent aussi peu 

 énergique que celui qiii consiste a dissoudre a plusieurs 

 reprises des cristaux d'liémoglobine dans de petites portions 

 d'eau donne cependant des préparations difTérentes , et, de 

 l'autre, la grande variabilité constatée au cbapitre précédent 

 dans rhémoglobine extraite par un procédé identique de dillé- 

 rents échantiilons de sang du méine animal, il me semble bien 

 prouvé que rhémoglobine ordinaire est un mé lange 

 de plusieurs hémoglobines de nature différente. 



Il me reste a rappeler que M. KriigerM a fait voir (jue 

 les cristallisations répétées exercent une intluence sur les rap- 

 ports d'absorption déterminés par le photométre. Il admet 

 que ce changement est du a une transformation de rhémo- 

 globine produite par la cristallisation ; c'est possible, mais par 

 ce procédé il se sépare peut-étre aussi des hémoglobines 

 préformées de nature différente. En voyant les differences 

 notables que M. Kriiger a constatées pour les rapports d'ab- 

 sorption des divers produits de la cristallisation , on trouvera 

 que, relativement aux expériences décrites dans ce cbapitre, je 

 ne suis pas non plus en désaccord avec les faits qui ont été 

 décrits par d'autres auteurs. 



En resumé: 



11 O n p e u t p r é p a r e r plusieurs e s p é c e s d ' h é m o - 

 g 1 o b i n e (j u i , dans les m é m e s c o n d i t i o n s e x t é- 

 r i e u r e s , a b s o r b e n t une q u a n t i t é d ' o x y g é n e 



Zeitschr. f. Biologie, XXIV, p. 47. 



