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dernière est considérablement ralentie par l'anticalase ou 

 par le sulfate de fer en présence d'oxygène. Les auteurs 

 admettent que la catalase est alors convertie en oxycata- 

 lase. Celle-ci ne possède plus la faculté de décomposer le 

 peroxyde d'hydrogène; elle est peu stable et peut être 

 réduite, et retransformée en catalase ordinaire, par l'action 

 de la philocatalase, de l'alcool, de l'aldéhyde, de l'acide 

 formique. etc. Or toutes ces substances peuvent être oxy- 

 dées par le tissu du foie. En revanche, les substances qui 

 ne sont pas oxydées par ce tissu, ne sont pas non plus en 

 état d'empêcher la transformation de la catalase en oxy- 

 catalase. De plus, parmi les foies des diverses espèces 

 animales, ceux qui sont très riches en catalase exercent 

 une action oxydante énergique sur l'alcool et l'aldé- 

 hyde, tandisque les foies pauvres en catalase ne possèdent 

 que très faiblement ce pouvoir oxydant. Les auteurs cher- 

 chent à expliquer le phénomène en admettant que la cata- 

 lase joue un rôle dans l'oxydation de l'alcool et d'autres 

 substances analogues. Ils n'ont cependant pas réussi à 

 oxyder l'alcool par un mélange de catalase et d'anlicata- 

 lase. Peut-être la présence d'un troisième facteur est-elle 

 nécessaire ? 



M. E. Ferrario a étudié, avec M. P. Kopelowitz. Vaelion 

 du chlorure de benzytidme sur la résorçine. Il se forme les 

 composés 



-OH et 



qui, par saponification, donnent tous deux le corps 



-OH 



et par distillation sur la poudre de zinc fournissent du 

 benzène, du toluène et du diphénylméthane. Plusieurs 

 dérivés bromes-, iodés, nitrés et acétylés de ces substances 

 ont été préparés. 



