74 NOUVELLES RECHERCHES SUR LES FERMENTS OXYDANTS 
Seules les chaînes longues comme dans les matières protéiques 
proprement dites, sont hydrolysées par ce ferment. Il y a très 
‘probablement dans le mode d'attache de ces combinaisons une 
structure adaptée à la pepsine qui est le ferment des polypep- 
tides les plus compliqués. Le fait que les polypeptides artificiels 
sont attaqués par la trypsine, comme le sont les peptones, parle 
en faveur de la théorie de la liaison des peptides dans la molé- 
cule des matières protéiques, selon le schéma indiqué. 
D'autre part, certaines réactions montrent dans les matières 
protéiques naturelles une constitution qui les rapproche des 
acides aminés. Comme ces derniers ils réagissent vis-à-vis de 
l’aldéhyde formique qui les transforme en produits stables. 
Dans ces conditions l’alcalinité des solutions des matières 
protéiques diminue, car cette dernière dépend des groupes 
amino-, lesquels se condensent avec le formaldéhyde pour pro- 
duire un dérivé méthylénique. On peut par cette méthode 
déterminer approximativement le nombre des groupes amino 
et carboxyles libres de la molécule de protéine. Sürensen a 
montré qu'il devient probable qu’à mesure que l’hydrolyse 
avance les groupes de polypeptides unis dans la molécule d’al- 
bumine sont désarticulés et par conséquent le nombre des grou- 
pes amino et carboxyles libérés augmente en proportion. Le 
pouvoir de fixer l’aldéhyde formique augmente donc propor- 
tionnellement. Il y a là une élégante méthode pour suivre gra- 
duellement la dislocation des matières protéiques au cours de 
la peptolyse ; mais ce qui nous intéresse tout autant ici C’est 
une preuve de l'existence de ces groupes « amino » libres dans 
la molécule des protéines naturelles. 
Mais il est tout aussi probable qu’à la constitution des pro- 
téines naturelles prennent part des chaînes fermées d’anhydri- 
des de peptides et dont le type est le dicétopipérazine 
(CHL(NH,) COOH — “u 
2 2 
aussi nommé glycylglycine : 
CH: — NH — CO 
| | 
CO — NH. — CH 
1 Sôrensen. Enzymstudien. Biochem. Zeitschr., 1907, 7, 45. 
