238 NOUVELLES RECHERCHES SUR LES FERMENTS OXYDANTS 
ou des mélanges de corps moins dégradés; partant d’observa- 
tions faites à partir de polypeptides et de peptides synthétiques 
E. Fischer, Abderhalden, etc. ont critiqué ces résultats. On ne 
peut nier que la solubilité ou l’insolubilité soient, pour ces 
corps, tout à fait indépendantes de leur complexité relative et 
qu’elle dépende bien plutôt de la nature des peptides associés 
(I-tyrosine, cystine, tryptophane *). 
Néanmoins notre réactif montre qu'avec l’insolubilité, en 
présence des sels, diminue l’intensité de la réaction et que cette 
dernière est la plus faible en présence des corps protéiques 
proprement dit lesquels sont précipités par les sels. 
Sous quelle forme les peptides, reconnus matériaux de consti- 
tution des matières protéiques, se combinent-ils dans les matiè- 
res complexes, les protéines natives. La méthode de Sürensen, 
par laquelle on détermine en saturant les groupes libres NH, 
au moyen du formaldéhyde et en produisant un dérivé 
méthylénique NCH,, l'acidité manifestée par les COOH des 
chaînes libres des polypeptides, puis la méthode de Siegfried 
par laquelle l’acide carbonique en présence de sels de calcium 
vient former des 
H H 
A Er 6 Ar 
COOH COOH 
R—N R——N< 
PE CoCUL im L210" C0-0L ON 
COOH CO0— Ca” 
réaction qui réussit aussi avec les peptones du sérum, ces 
méthodes jointes à la nôtre confirment qu'avec l’augmentation 
du poids moléculaire des polypeptides le nombre des groupes 
libres NH, et COOH diminue. 
Faut-il dès lors admettre que dans la molécule des protéides 
se forment des anhydrides cyliques. Nous avons montré que la 
dicéto-pipérazine, l’anhydride cyclique du glycylglycine ne 
fournit pas notre réaction. KE. Fischer admet? l’existence de 
corps pipéraziques dans les albumines. 
‘Voir sur cette question : Abderhalden, Lehrbuch der phys. Chemie, 
II Ed. pg. 255. 
2E. Fischer, Aminosäuren, Polypeptide und Proteine, pg. 80 et 424. 
