240 NOUVELLES RECHERCHES SUR LES FERMENTS OXYDANTS 
«Diese überraschend leichte Aufspaltung des Diacipipera- 
zinrings durch verdünntes, kaltes Alkali gibt auch einen neuen 
Gesichtspunkt für das Studium der Proteinstoffe. Denn ihre 
vollständige Hydrolyse durch Fermente in schwach alkalischer 
Lüsung bis zu den einfachen Aminosäuren kann jetzt nicht 
mehr als Grund gegen die Annahme von Diacipiperazinringen 
im Molekëül angesehen werden » E. Fischer 1. €. 424. Amino- 
säuren, Polypeptide u. Proteine. 
De même, notre essai avec HCI dilué à froid fait peut-être 
comprendre le rôle de l’acidité dans la préparation à la pro- 
téolyse par les pepsines. L’acide chlorhydrique dilué rend par 
la rupture des anhydrides cycliques plus aisée l’hydrolyse ulté- 
rieure par les ferments. 
Le réactif et les protéines. 
J’ai étendu ces recherches à quelques protéines naturelles : 
l’ovalbumine, la gélatine (un glycoprotéide) l’édestine (globu- 
line des semences de chanvre) et la caséine du lait. Toutes en 
solution de ‘/20 fournissent une réaction rouge qui persiste 
sans Changement sinon une augmentation d'intensité. 
On dissout 1 gr. de gélatine dans 250 gr. d’eau, on neutralise 
exactement par le bicarbonate de soude. D'autre part nous 
avons ajouté 0,10 gr. de trypsine (Merck) à la solution de géla- 
tine. On sait que parmi les produits de l’hydrolyse de cette pro- 
téine manquent la tyrosine et le tryptophane (analyse de la 
gélatine: glycocolle 16,5; alanine 0,8; acide amino-valériani- 
que 1,0; leucine 2,1; serine 0,4 (acide d.amino-5-oxypropioni- 
que) ; acide aspartique 0,56 ; acide glutamique 0,88 ; lysine 2,75; 
arginine 7,62; phénylalanine 0,4; proline 5,2 ; oxyproline 3,0; 
histidine 0,4). 
Il n’y avait donc pas à craindre qu’au cours de la peptolyse, 
la tyrosine détachée assez tôt, comme l’on sait, des peptones ou 
les peptides à tyrosine, viendraient par des réactions particu- 
lières modifier le résultat des expériences. 
L'expérience a duré quinze jours. La gélatine additionnée 
d’une même quantité de trypsine tuée par la chaleur, dans les 
mêmes conditions fournit avec notre réactif une réaction rouge 
