542 A. Tschirch u. A. B. Stevens: Japanlack. 
aktivieren, wurde übrigens schon 1856 von Schönbein!) festgestellt, der 
also als der Entdecker auch der Peroxydasen zu betrachten ist. 
Die Oxydasen können von den Peroxydasen getrennt werden 1) durch 
Erhitzen auf 700 (Oxydasen werden getötet, Peroxydasen nur abgeschwächt), 
2) durch fraktionierte Fällung mit Alkohol (Peroxydasen sind darin relativ 
löslich), 3) durch Vergiften der Oxydasen mit NaF. Doch enthalten Kürbis- 
frucht und Meerrettigwurzel ziemlich reine Peroxydase. Durch einmaliges 
Erhitzen wird die spezifische Wirkung der Peroxydase aufgehoben. Sie 
kehrt aber nach einigen Stunden wieder, zweimaliges Erhitzen tötet die 
Peroxydase ab. Peroxydase besitzt in Abwesenheit von Peroxyden nicht die 
mindeste oxydierende Wirkung. 
Bach und Chodat fällten dann die Oxydasen mit Alkohol. Die 
schwach oxydierende Fraktion, die als Sauerstoffüberträger funktioniert, 
indem sie den molekularen Sauerstoff unter Peroxydbildung aufnimmt, nennen 
sie Oxygenase, die nicht oxydierende, Peroxyd aktivierende Fraktion 
Peroxydase. Die Trennung ist jedoch nicht quantitativ: völlig peroxydase- 
freie Oxygenase ist nicht zu erhalten. Es scheint mindestens zwei Peroxydasen 
zu geben, die eine aktiviert stark Oxygenasen und schwach Ha 035, die andere 
umgekehrt. Während sich zur Darstellung der Katalase tierische Gewebe 
(z. B. Rinderfett) am besten eignen, kann man Peroxydase am reinsten aus 
Meerrettigwurzel erhalten. Derartige Peroxydase ist frei von 
Oxygenase . . . . . . denn sie oxydiert nicht Pyrogallol. 
Katalase . »„  „ macht aus Ha0, keinen O frei. 
Amylase . 4 „ verflüssigt Kleister nicht und 
bildet keine Fehling re- 
duzierenden Substanzen. 
Invertase » „ Invertiert nicht Rohrzucker. 
Emulsin . 22220 m zerlegt nicht Amygdalin. 
proteolytischen Enzymen. „ „ greift koaguliertes Eiweiß 
nicht an. 
Grüß?) hält die Peroxydase für das Reversionsenzym der Oxydase, 
ähnlich den reversiblen Enzymen Croft Hills. 
Chodat und Bach, deren Untersuchungen, wie man sieht, an die 
Hypothese Traubes (s. oben) anknüpfen, haben also gezeigt, daß die 
oxydierenden Fermente organische Peroxyde sind, aktiviert durch einen 
Katalysator, die Peroxydase. Sie fanden Peroxyde in der lebenden Zelle und 
konnten ein konstantes Verhältnis zwischen der Menge des Peroxyds, der 
Substanz, die es aktiviert und dem Produkte der Oxydation feststellen. 
Die Fermente verhalten sich wie organische Katalysatoren. 
Wender?) denkt sich den Vorgang bei der Wirkung der Oxydasen 
so, daß „der in die Zellen eindringende Sauerstoff von der Aörooxydase 
zur Oxydation leicht oxydierbarer Körper verwendet wird, daß sich bei 
dieser Oxydation intermediär Peroxyde bilden, die dann wieder durch die 
1) Abh. Münch. Akad. 8 (1856), 38, 406; Verh. Nat.-Ges. Basel, I. 
2) Ber. d. d. bot. Ges. 21, 356. 
3) Chem.-Ztg. 26, 1217. 
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