NOUVELLES RECHERCHES, ETC. 173 



aussi effectuées par le système peroxydase hydroper- 

 oxyde. 



Il en est tout autrement de la tyrosinase ; comme 

 R. Chodat l'a montré le premier le système peroxy- 

 dase-hydroperoxyde est incapable d'oxyder la tyrosine. 

 C'est ce qui l'a amené à dire, étant donné qu'il est 

 actuellement impossible d'imaginer une autre théorie 

 que la théorie Bach-Chodat sur les ferments oxydants, 

 que les divers ferments oxydants différent plus par leurs 

 peroxydases que par leurs peroxydes (oxygénases) '. 

 Depuis lors M. Bach a annoncé qu'il avait réussi à sépa- 

 rer une peroxydase spécifique au moyen d'une tyrosi- 

 nase atténuée, qui, en présence d'eau oxygénée, est 

 active vis-à-vis de la tyrosine. Comme il nous a été 

 impossible d'obtenir les mêmes résultats et que nous 

 avons pu nous convaincre de l'extrême toxicité de l'eau 

 oxygénée sur les tyrosinases actives et peu actives nous 

 ne nous arrêtons pas à discuter le bien fondé de celte 

 affirmation. 



Il nous a paru intéressant, en dehors de toute autre 

 considération sur la nature de la tyrosinase, d'examiner 

 son action vis à vis des corps analogues à la tyrosine et 

 qui se produisent, comme ce corps, au cours du méta- 

 bolisme. Tout d'abord nous avons cherché la tyrosine 

 dans la peptone de Witte au moyen de la tyrosinase '. 

 La réaction étant positive nous en avons conclu que la 

 tyrosinase peut être un réactif très sensible pour suivre 

 les phases de la peptolyse et le degré de dégradation 



' Chodat R. Les ferments oxydants, Joiirn. Suisse de Chimie et 

 Pharmacie, 1905, n» 46-48. 



* E. Fischer und Emil Abderhalden, Zeitsch. f. phys. Chemie, 

 39, 81, 1903 ; ibid, 46, 159, 1905. 



