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des albumines par l'action des ferments peplonisanls. 



On sait que, sous l'influence de la pepsine-acide 

 chlorhydrique et sous celle de la trypsine la dégrada- 

 lion de la molécule d'albumine se fait tout d'abord de 

 même : il se produit au début des albumoses puis des 

 peptones. Mais tandis que sous l'action de la pepsine- 

 acide chlorhydrique il ne se fait point d'acides aminés 

 à part des traces de tyrosine ' , au contraire par la 

 digestion au moyen de la trypsine au bout de 48 heures 

 la majeure partie de la tyrosine est détachée de la 

 molécule complexe d'albumine. Il en est de même de 

 l'alanine, de la leucine, de l'acide aminovalérianique, 

 de l'acide asparlique et du tryplophane. On pourrait 

 donc, au moins en ce qui concerne la tyrosine, suivre 

 par le réactif tyrosinase le degré de peptonisation. 

 Sur ce point nous avons été devancés par M. A.-W. 

 Harlay' qui, déjà en 1900, s'est servi du ferment 

 oxydant du Rusmla delica pour examiner la peptolyse 

 |iar les ferments pepsine, papaïne et pancréatine. 



Nous nous sommes alors demandé si la tyrosinase 

 n'exercerait une action spécifique que sur la tyrosine 

 ou si son action s'étendrait aussi aux combinaisons que 

 ce corps contracte avec lui-même (tyrosine-anhydride) 

 ou avec d'autres acides aminés (glycocolle, alanine, 

 leucine, etc.) pour constituer les peptides d'Emile 

 Fischer et leurs anhydrides cycliques. 



^ Emil Abderhalden und Otto Rostoski : Die Monoaminosàuren 

 des « Edestin » aus Baumwollsamen und dessen Verhalten gegen 

 Magensaft. Zeitsch. f. phys. Chemie, 44. 165. 1905. 



^ A.-W. Hailay. De l'application de la tyrosinase ferment 

 oxydant du Eussula delica à l'étude des ferments protéolytiques. 

 Paris, 1900. Thèse de l'Ecole de Pharmacie (Prof. Bourquelot). 



