SUR LES FKRMENTS OXYDANTS. I 77 



part (jiie d'autres peptides se forment également comme 

 leglycyl-d-alanine et l'alanine-glycine aux dépens d'une 

 piperazine native (anhydride). 



Le problème était donc de savoir dans quelle mesure 

 et comment ces anhydrides seraient oxydés par la tyro- 

 sinase. 



A cet eftet nous avons préparé des solutions équiva- 

 lentes (calculées en tyrosine) du glycyl-tyrosine-anhy- 

 dride et du tyrosine-anhydride. Les expériences ont été 

 laites au moyen d'une tyrosinase active extraite des 

 tubercules de pommes de terre. On faisait une solution 

 de 0,1 gr. de ce ferment en poudre dans 100 ccm. 

 d'eau distillée. On maintenait la stérilité au moyen de 

 quelques gouttes de toluol renouvelé régulièrement. 

 Ce ferment était dépourvu de laccase, mais contenait de 

 la catalase et de l'invertine. 



La solution du glycyltyrosine-anhydride contenait 

 0,025 gr. de ce peptide sur 50 cm' d'eau distillée; 

 celle du tyrosine-anhydride tenait 0,05 sur cent. 



Dans chacune des expériences on utilisait 2 cm' de 

 la solution d'anhydride; le ferment à 0,1 7o formait 

 une solution limpide à peine jaunâtre. On prenait 

 chaque fois 2 cm' de cette solution. 



En présence de cette tyrosinase (comme en présence 

 d'autres tyrosinases extraites d'autres tubercules de 

 pomme de terre ou de champignons) le tyrosine-anhy- 

 dride prend au bout d'un temps qui varie de 2 h. à 

 24 h. selon la force des tyrosines employées une teinte 

 jaune puis jaune légèrement abricot mais jamais une 

 coloration rose comme le fait la solution de tyrosine 

 témoin. 



Cette solution ne vire pas non plus au violet puis au 

 Archives, t. XXIV. — Août 1907. 13 



