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noir comme le fait la solution de tyrosine employée 

 chaque fois comme témoin. 



Dans les mêmes conditions et aux mêmes concentra- 

 tions (calculées en tyrosine) le glycyltyrosine-anhydride 

 prend la même coloration mais celle-ci est pour le 

 même temps, plus forte: elle devient finalement jaune 

 brun sans jamais passer au rose ni virer finalement au 

 violet ou au noir comme le fait la tyrosine dans les 

 mêmes conditions et aux mêmes concentrations (de fer- 

 ment et de tyrosine). Ces essais ont été répétés plusieurs 

 fois et à diverses concentrations de ferment et de pep- 

 tide. Les résultats ont toujours été les mêmes. La con- 

 clusion était que la tyrosinase a une action sur ces 

 anhydrides mais que cette action est autre que celle que 

 ce ferment exerce sur la tyrosine quaiid elle est isolée. 

 Nous avons voulu ensuite examiner si la tyrosinase a 

 une action sur les acides aminés comme le glycocolle, 

 l'alanine. la leucine. Pour résoudre cette question nous 

 avons tout d'abord raisonné de la manière suivante. Si 

 l'action de la tyrosinase dépend du groupe amino-acide, 

 lorsqu'il y a mélange d'acides aminés tels que tyro- 

 sine et glycolle, tyrosine et leucine, tyrosine et alanine, 

 le glycolle, la leucine et l'alanine ne fournissant pas de 

 réaction colorée avec la tyrosinase, l'action du ferment 

 oxydant se partageant, un mélange de tyrosine et de 

 glycolle doit dans le même temps se colorer moins 

 vite qu'une solution de tyrosine de même concentra- 

 tion (calculée en tyrosine seulement). 



L'expérience démontre que l'addition des acides 

 aminés indiqués retarde fortement la réaction de la 

 tyrosinase sur la tyrosine. Quoique ce résultat ne soit 

 pas démonstratif en ce qui concerne l'action oxydante 



