180 NOUVELLES RECHERCHES 



sine anhydride sans glycocoile fournit une réaction 

 jaune abricot. 



Les essais préparés, comme cela a été indiqué plus 

 haut, sont additionnés de 3 cm' d'une solution d'acide 

 aminé à 0,5 "/o calculé en glycocoile c'est-à-dire en 

 fonction du groupe NH,.COOH. 



Avec l'alanine on obtient le même résultat sur le 

 glycyltyrosine-anhydride et la même intensité de colo- 

 ration pour les mêmes concentrations calculées en acide 

 aminé mais jamais la réaction ne vire au vert-bleu, elle 

 reste rose. Avec la leucine, la teinte rose est tout aussi 

 forte mais elle passe rapidement au jaune puis au jaune 

 brun. Cette dernière réaction est particulièrement in- 

 tense (pour des concentrations équivalentes en NH,. 

 COOH). 



Dans les mêmes conditions la solution de tyrosine- 

 anhydride sous l'action du ferment et en présence de 

 glycocoile prend une belle coloration rose. Mais celle-ci 

 ne vire pas aussi vite au vert-bleu comme cela est le 

 cas pour le glycyltyrosine-anhydride. 



L'action de l'alanine et de la leucine sur l'oxydation 

 du lyrosine-anhydridepar la tyrosinase s'exprime d'une 

 manière analogue ; avec glycocoile la teinte rose passe 

 finalement au bleu aigue-marine ; avec l'alanine, si les 

 quantités de ce corps sont suffisantes, la coloration 

 passe du rose à l'abricot, olive, puis vert ; avec la leu- 

 cine la teinte devient de même qu'avec la phénylalanine, 

 olivâtre. 



La conclusion est que nous avons ainsi trouvé une 

 méthode qui permet de reconnaître le présence des 

 peptides à tyrosine et éventuellement des mélanges de 

 ces peptides (anhydrides) et des acides aminés. 



