SUR LKS FERMENTS OXYDANTS. 181 



Ces résultais nous ont amené à appliquer cette mé- 

 thode à la recherche des i)epti(les au cours de la peplo- 

 lyse par la pepsine-acide chlorhvilrique et la lyrosine. 

 Les résultats ont été conformes aux prévisions. 



Une fausse solution d'ovalbumine' a été traitée par 

 une solution de pepsine acide à 1 7o pendant I jour, 

 jniis pendant 2 jours, 3 jours, après quoi on fait bouillir 

 pour tuer le ferment pepsine. 



On neutralise, puis, à une portion (A) on ajoute une 

 solution de tyrosinase, à une autre (B) une solution de 

 tyrosinase plus un peu de glycocolle. Le résultat est que 

 dans A aucune coloration n'apparaît, tandis que dans 

 B on aperçoit bientôt une belle coloration rose pâle ; 

 cette coloration passe finalement au vert-olive. C.elle-ci 

 ne peut évidemment pas provenir de la lyrosine puis- 

 que l'addition de glycocolle diminue la réaction en ce 

 qui concerne ce corps ; il faut donc en conclure que 

 cette coloration est due à un ou plus d'un polypeptide 

 cyclique contenant le radical tyrosine et qui réagissent 

 vis à vis de la tyrosinase en présence du glycocolle. 

 On n'obtient ce résultat que si l'action de la pepsine- 

 acide chlorhydrique a été suffisamment prolongée. 



Si au lieu de pepsine acide on utilise la trypsine 

 C'Vio) qii'ofi laisse agir pendant 24-48 heures et qu'a- 

 près avoir tué le ferment protéolytique par la chaleur, 

 on sépare le liquide en trois parties, on ajoute à toutes 

 la même quantité de tyrosinase, à A un peu de glycocolle 

 à B pas de glycocolle et qu'on fasse bouillir C pour tuer 

 la tyrosinase le résultat est le suivant : 



' L'ovalbumine ne paraît pas fournir de glycocolle par hydro - 

 lyse mais de la leucine, de l'alanine et de la tyrosine, etc. V. loc. 

 cit. E. Abderhalden et Pregl. 



