SUR LES FERMENTS OXYDANTS. 183 



L'expérience suivante semble être en faveur de cette 

 interprétation : l'aililition de glycocolle à l'ovalbuinine 

 traitée par la trvpsine facilite extraordinairemenl la 

 production de corps qui réagissent en présence de la 

 lyrosinase. La comparaison entre les i)eptones obtenus 

 (après 24 h.) en présence de glycocolle (A") ou en l'ab- 

 sence de glycocolle ( B) puis i^aprés insensibilisation de 

 la trypsine par la chaleur) traitées par la tyrosinase 

 montre que l'action de ce dernier ferment est au moins 

 deux fois plus forte dans A que dans B. 



La gélatine dans les mêmes conditions ne fournit 

 aucune réaction lorsqu'on la peptonise par la pepsine- 

 acide chlorhydride et une très faible réaction quand la 

 peptolyse a été faite par la trypsine. L'addition de gly- 

 cocolle ou d'un autre acide aminé est nécessaire pour 

 faire apparaître cette très faible réaction. On sait 

 d'ailleurs que l'analyse chimique n'a pas décelé de 

 tyrosine dans les produits de la peptolyse de la gélatine. 



Cependant la présence de la phénylalanine laisse 

 supposer l'existence d'oxyphénylaîanine dans cette albu- 

 minoïde. C'est ce que démontre l'expérience (traces 

 d'un peptide à tyrosine'). 



Les recherches qui précédent sur l'oxydation des 

 peptides et la peptolyse étudiée au moyen des acides 

 aminés et de la tyrosinase expliquent les intéressants 

 résultats obtenus par M. Harlay au cours de ses recher- 

 ches sur la peptolyse. 



M. Harlay ' a divisé son élude en trois parties : la pre- 



• (Analyse d'une gélatine : leuciue 2,1 ; phénylalanine 0,4; 

 tyrosine 0; lysine 3.75 etc. ex. E. Fischer und Emil Abderhalden. 

 Notizen uber die Hydrolyse von Proteinstoffen, Zeitsrhr. / phys. 

 Chemie, 52, 540, 1904). 



- Loc. cit. 



