SUR LES FERMENTS OXYDANTS. 185 



sur un mélange de leucuie et de glycyltyrosine-anhy- 

 dride) au l)Ieii aigiie-inarine ou au vert (lyrosine-anliy- 

 dride) il est évident que les expériences de M. Harlay 

 s'expliquent tout naturellement. 



Les dégradations des albumines par les ferments 

 protéolytiques, pepsine et papaïne, vont rarement jus- 

 qu'à la prodution d'acides aminés du type tyrosine ou 

 tryptophane. Il ne se forme que des peptides peptones 

 (mélanges de peptides) et ce sont ces peptides qui en 

 présence d'acides aminés comme le glycocolle, l'ala- 

 nine, la leucine (de faibles quantités suffisent) réagissent 

 vis-à-vis de la lyrosinase comme le font les peptides 

 (anhydrides) à tyrosine de Fischer, en présence des 

 mêmes acides aminés. 



Les caractères donnés par Harlay au vert pepsique 

 et papaïque, produit d'oxydation du prétendu chromo- 

 géne, sont ceux du bleu tyrosique obtenu à partir du 

 tyrosine-anhydride : insolubilité dans le chloroforme et 

 l'alcool, solubilité dans l'acide acétique, rougissement 

 vis-à-vis des alcalis, etc. Tous ces caractères sont en 

 efïet obtenus aussi à partir du pigment qui résulte de 

 l'action de la tyrosinase sur les peptides à tyrosine en 

 présence des acides aminés. 



Le chromogéne dont parle M. Harlay ne saurait être 

 vraisemblablement qu'un peptide à tyrosine du type 

 de ceux étudiés par nous ci-dessus. 



Parmi les produits de l'hydrolyse des albumines par 

 l'eau ou les ferments se trouve un corps très voisin de 

 la tyrosine (oxyparaphénylalanine) la phénylalanine 

 qui n'en diffère que par un OH en moins. Nous pen- 

 sions au début que la spécificité de la tyrosinase était 

 fonction du groupe amino -acide lié au noyau benzé- 



