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nique. Cela étant, on pouvait espérer voir la phényia- 

 ianine réagir vis à vis de la tyrosinase. Or, nos expé- 

 riences prouvent le contraire ; ce corps reste inaltéré en 

 présence de la tyrosinase. 



Il devenait donc très improbable que la spécificité 

 de la tyrosinase dépende exclusivement du groupe 

 alanine comme amino-acide. Il paraissait au contraire 

 tout indiqué de chercher cette spécificité dans la position 

 réciproque des groupes OH et amino-acide. En suppo- 

 sant que ce dernier, l'alanine serait indifférent, on 

 pouvait imaginer de le remplacer par un groupe méthyle 

 ouéthyle. Parmi les corps de celte catégorie qui méri- 

 taient une attention spéciale nous avions tout d'abord 

 des produits de la dégradation des albumines. On sait 

 que la tyrosine est dégradée successivement en : 



p.-oxyphénylaminopropioniiiue (acide") CgHi.OH.CHjCH.NH^.COOH 

 p.-oxyphénylpropionique CsH.OH.CH^.CHj.COOH 



p.-oxyphénylacétique C6H40H.CH.,.COOH 



p.-oxybenzoique CeH,OH.CH(,OH).COOH 



p.-crésol CeH^OH.CHj 



phénol C^H.OH 



Parmi ces corps l'un surtout le p-crésol méritait 

 d'être étudié dans ses rapports avec le ferment oxydant 

 la tyrosinase. Nous avons alors comparé l'action de ce 

 ferment sur les trois isomères o.-m.-p. crésol. La tyro- 

 sinase oxyde les trois mais très inégalement. Si on en 

 dissout dans l'eau une quantité égale (\^,„) on voit que 

 les mêmes quantités de tyrosinase produisent une action 

 très forte sur le p-crésol, moins forte sur le m-crésol 

 plus faible encore sur l'o-crésol. Le p-crésol se colore 

 presque immédiatement en jaune puis en jaune d'or et 

 enfin le liquide se trouble et se colore en jaune brun. 



