3S0 SOCIÉTÉ HELVÉTIQUE 



M. Dhéré a repris l'étude de la bande d'absorption 

 qui caractérise d'après Soret (1883) le spectre ultra- 

 violet des substances albuminoïdes. Il montre que les 

 solutions des substances albuminoïdes les plus pures 

 que l'on puisse préparer par les procédés perfectionnés 

 actuels (ovalbumine, sérumalbumine, édestine cris- 

 tallisées, globine de l'oxyhémoglobine cristallisée, etc.) 

 absorbent, sous une épaisseur convenable pour une 

 concentration donnée, les radiations comprises entre 

 les raies 'X 292,6 et À 262,8 (ou 1 261 ,3). Une bande 

 analogue est offerte par les produits de l'hydrolyse di- 

 gestive jusqu'à l'amphopeptone inclusivement. L'anti- 

 peptone ne présente plus un spectre à bandes. 



Quels sont les groupements renfermés dans la molé- 

 cule albuminoide qui peuvent lui conférer ces propriétés 

 d'absorption élective? L'examen des caractères spec- 

 traux des dérivés des substances albuminoïdes conduit 

 à répartir ces dérivés en deux groupes. Certains 

 absorbent simplement, avec seulement une intensité 

 différente, la plage terminale ultra-violette; ce sont : le 

 glycocolle, l'alanine, la serine, la valine, la leucine, 

 les acides aspartique et glutamique, la lysine, l'argi- 

 nine, l'histidine, la proline, la glycosamine, lacystine. 

 D'autres dérivés présentent un spectre à bande ; ce 

 sont : la phénylalanine, latyrosine, l'indol etlescatol. 

 Sous rinffuence de l'alcalinisation (par la soude), la 

 plupart de ces spectres d'absorption sont plus ou moins 

 modifiés. 



Une étude comparative permet de conclure que la 

 bande d'absorption des substances albuminoïdes est 

 essentiellement due aux noyaux tyrosinique et scato- 

 lique (tryptophanique) que renferme la molécule albu- 

 minoide, le noyau de tyrosine jouant le rôle principal. 



