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anhydride fournit en présence des solutions de ferment 

 indiquées une belle coloration rouge, de telle sorte 

 qu'il n'est pas certain que la réaction rouge que fournit 

 la peptone de Witte en présence de la tyrosine soit due 

 exclusivement à la présence de tyrosine à l'état libre. 

 Nous avons pu nous assurer que les albumoses (à par- 

 tir de l'ovalbumine) ne donnent point cette réaction 

 qui ne serait caractéristique que pour le stade peptone. 



Il y aura lieu dans la suite d'analyser le procès de 

 l'hydrolyse des albumines en cherchant à séparer le 

 faisceau d'actions ferments associées dans les peptases 

 et les tryptases. 



Le premier type serait la protease proprement dite 

 qui transformerait les albumines en albumoses préci- 

 pitâmes par l'alcool ; Valbumase pousserait l'hydrolyse 

 jusqu'au stade peptone ; la peplase proprement dite 

 dégraderait les peptones en peptides ou en corps cris- 

 tallisables comme la tyrosine, la leucine, etc. Ce qui 

 montre bien que les ferments protéoly tiques ne peuvent 

 être que des mélanges, c'est qu'on peut obtenir la 

 réaction de la tyrosine bien avant que par l'action de 

 ces ferments, on soit arrivé au stade tryptophane. 



Dans ces conditions l'étude de la tyrosinase prend 

 une importance toute particulière puisque par elle on 

 peut saisir nettement l'une des phases de la protéolyse. 



Les belles recherches de G. Bertrand 1 ont permis de 

 de définir la tyrosinase comme un ferment spécifique- 

 ment distinct de la laccase. 



Chodat et Bach ont émis à propos de la nature des 



1 Sur une nouvelle oxydase ou ferment soluble oxydant d'ori- 

 gine végétale, Bull. Soc. chimiqu,'. Ill" ,e série, t. 15, 189fj. 

 p, 793. . 



