studier over nucleoproteïder. 41 



Efter endt salts^^reextraktion var der tilbage en uop- 

 løselig rest, der ikke yderligere blev angrebet af saltsyre. 

 Denne rest kunde let opløses i fortyndet alkali og paany ud- 

 fældes af eddikesyre. Ogsaa dette bundfald gav opløst i alkali 

 en voluminøs fældning ved 20. Substansen gav æggehvide- 

 reaktioner og var et niicleïn. Den gav ved digestion med 

 mavesaft en uopløselig rest, et nj^ nucleïn, fattigere paa 

 æggehvide og indeholdt saavel phosphor som xanthinbaser. 

 Det samme nucleïn opstaar ved digestion af proteïdet selv. 

 Er proteïdet opløst i saltsyren, dannes der ved digestion 

 intet nucleïn. (Et foreløbigt forsøg viste, at der efter 

 digestionen ikke fandtes albumoser men kun ægte pepton.) 



Den uopløselige rest efter behandling med HCl op- 

 løstes i alkali og udfældtes med A. Fældningen udvaskedes 

 med vand, alkohol og æther. I præparatet udførtes P-ana- 

 Ij^ser, der viste en P-gehalt af 2,49 og 2,69 % — i gjennem- 

 snit 2,59 ^/o P. N-gehalten var 16,58 ^/o- Sammenlignes 

 disse værdier med dem, jeg fandt for alkaliextraktet af 

 proteïdet, viser overensstemmelsen sig straks. Her. fandtes 

 2,59 % P, hist 2,24 %. Nucleïnet er nemlig let opløselig 

 i NaOH, albuminatet tungere løseligt. Ved extraktion med 

 meget fortyndet alkali, faar man derfor væsentlig nucleïnet 

 i opløsning, medens omvendt extraktion med saltsyre op- 

 løser albuminatet og lader nucleïnet tilbage. Alkaliextraktet 

 er dog ikke fuldstændig frit for albuminat, (hvad ogsaa 

 P-analyserne antyder). En paafølgende extraktion med 

 HCl (paa A-fældning deraf) extraherer smaa mængder 

 albuminat, som paavistes ved biuret-reaktionen. 



Det er os fremdeles intet paafaldende i, at analy- 

 serne paa 20% Am2 SO ^-fældningen af proteïdet viser de 



