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Ein Enzym, deſſen Name ſogar jedem Zeitungs⸗ 
leſer bekannt iſt, iſt das Pepſin, welches im tieriſchen 
Magen ſecerniert, die Verdauung der Eiweißſtoffe be⸗ 
wirkt. Von großem Intereſſe war es aber, als im 
Anfang der dreißiger Jahre von Eberle, Joh. Müller 
und Schwann bewieſen wurde, daß das Pepſin aus der 
Magenſchleimhaut von Säugetieren extrahiert werden 
und daß man mit dieſem Extrakt Eiweißſubſtanzen 
auch ganz unabhängig vom Magen in einem Glas⸗ 
gefäß in Peptone umwandeln könne. Der nicht ganz 
einfache Prozeß dieſer Umwandlung, welcher durch 
mehrere Zwiſchenprodukte hindurchgeht, muß in den 
ausführlichen Arbeiten von Kühne über dieſen Gegen⸗ 
ſtand nachgeſehen werden. Als endliches Produkt der 
Pepſinwirkung entſtehen Peptone und man nannte 
daher andere Enzyme, welchen die gleiche Eigenſchaft 
zukommt, wie dem Pepſin, peptoniſierende Enzyme. 
In neuerer Zeit wurde nämlich auch in einer 
Anzahl Pflanzen das Vorkommen von peptoniſieren⸗ 
den Enzymen beobachtet. Eine allgemeine Verbrei⸗ 
tung derſelben iſt allerdings nicht vorhanden und es 
erſcheint dies auch begreiflich, weil die Eiweißverdauung 
in der pflanzlichen Ernährung eine viel untergeord⸗ 
netere Rolle ſpielt, wie bei den Tieren. Ja bei 
einigen Pflanzen, welche ſehr energiſch wirkende pepto⸗ 
niſierende Enzyme produzieren, läßt ſich eine Ver⸗ 
wendung derſelben gar nicht nachweiſen, ſie haben 
alſo für dieſe Pflanzen ſelbſt gar keine Bedeutung. 
Beſondere Aufmerkſamkeit erregen dagegen die 
Fälle, wo auch bei den Pflanzen von dem peptoniſieren⸗ 
den Enzym die Leiſtung einer Verdauung vollführt 
wird, was bei den ſogenannten Inſektivoren oder 
inſektenfreſſenden Pflanzen der Fall iſt. Dieſe 
hochintereſſanten Pflanzen ſind ſeiner Zeit ſo durch die 
Tagesblätter geſchleppt worden, daß man von ihnen 
als etwas allgemein Bekanntem reden kann. Sie 
ſind mit beſonderen, zum Teil ſehr reizbaren Fang⸗ 
organen ausgerüſtet, mit denen ſie Inſekten, welche 
ſich auf ihnen niederlaſſen, feſthalten. Auf die Geſtalt 
und die Bewegungserſcheinungen dieſer Fangorgane 
kann hier nicht näher eingegangen werden. Wichtig iſt 
jedoch für unſere Betrachtung, hervorzuheben, daß dieſe 
Fangorgane unzählige Drüſenhaare beſitzen, welche ein 
waſſerklares Sekret ausſcheiden. Dies Sekret enthält 
ein peptoniſierendes Enzym. Solange ſich das Fang⸗ 
organ in Ruhe befindet, reagiert das Sekret neutral, 
iſt jedoch ein Inſekt eingefangen worden, ſo werden 
durch den Reiz die Drüſen veranlaßt, zugleich eine 
Säure mit auszuſcheiden, denn das Enzym iſt nur in 
ſaurer Löſung fähig, Eiweißſtoffe zu verdauen. In 
dieſem Punkte ſtimmt es mit dem Pepſin überein. 
Die Verdauungsprodukte werden dann von der Pflanze 
aufgeſogen und auf dieſe Weiſe verſchafft dieſelbe ſich 
einen Teil der nötigen ſtickſtoffhaltigen Nahrung. 
Daß es ſich nun bei den Inſektivoren thatſächlich 
um die Wirkung eines peptoniſierenden Enzyms handelt, 
ergibt ſich am beſten daraus, daß man mit dem von 
der Pflanze getrennten Sekret Verdauungsverſuche in 
einem Becherglaſe anſtellen kann. Am zweckmäßigſten 
zu einem derartigen Verſuche iſt das Sekret der Ne⸗ 
Humbolot. — April 1887. 
penthesarten, weil es in größerer Menge von dieſen 
Pflanzen ausgeſchieden wird. Die Nepenthesarten 
beſitzen große kannenförmige Organe, in deren Innerem 
die ſecernierenden Drüſen ſitzen. Von dieſen wird 
fortwährend Sekret ausgeſchieden, ſo daß die Kannen 
ſich bald zur Hälfte anfüllen; man braucht dann das 
Sekret nur auszugießen um Verſuche damit anzu⸗ 
ſtellen. Als Eiweißſtoff benutzt man am beſten ge⸗ 
waſchenes Blutfibrin, welches man in 0,2 procentiger 
Salzſäure zu einer glashellen Maſſe aufquellen läßt. 
Man erwärmt das Gemenge auf 40°, welche Tem⸗ 
peratur während des Verſuches konſtant gehalten 
wird, und ſetzt das Sekret hinzu. Da ſchon Salz⸗ 
ſäure zugegen iſt, ſo braucht in dieſem Falle nicht 
noch Säure zugefügt zu werden. Nach einigen 
Stunden hat ſich die vorher in Waſſer ganz unlös⸗ 
liche Gallerte in eine dünnflüſſige Löſung umge⸗ 
wandelt, das Fibrin iſt durch das Enzym des Sekretes 
verdaut worden. Die Verdauungsprodukte ſind die⸗ 
felben, welche bei der Pepſinverdauung entſtehen, jo 
daß alſo eine merkwürdige Uebereinſtimmung zwiſchen 
dem Enzym des Tiermagens und dem von den In⸗ 
ſektivoren produzierten vorhanden iſt, eine Ueberein⸗ 
ſtimmung, welche ſich auch darin kundgibt, daß das 
Nepenthesſekret ebenſo wie das Pepſin, nur in ſaurer 
Löſung, aber nicht in alkaliſcher peptoniſierend wirkt“). 
Es hat ſich ergeben, daß dieſes nicht das einzige 
Vorkommen peptoniſierender Enzyme bei Pflanzen 
iſt, ſie kommen auch anderwärts, aber unter ganz 
anderen Verhältniſſen vor, wie bei den Inſekti⸗ 
voren. Es gibt bekanntlich unter den Pflanzen viele, 
welche ſogenannten Milchſaft enthalten, z. B. der 
Mohn, die Wolfsmilcharten, das Schöllkraut u. ſ. w. 
Wenn man derartige Pflanzen verletzt, quillt ein 
milchweißer oder gelbgefärbter Saft heraus, dem man 
wegen der äußeren Aehnlichkeit mit Milch den Namen 
Milchſaft gegeben. Reich an ſolchem Milchſaft iſt 
eine Tropenpflanze, Carica Papaya, von welcher 
ſchon in älteren Reiſeberichten erzählt wurde, wenn 
man friſches Fleiſch in die Blätter dieſes Baumes 
wickele und kurze Zeit liegen laſſe, werde dasſelbe 
mürbe. Die genauere Prüfung dieſer Angaben führte 
darauf, daß einem in dem Milchſaft der Carica 
Papaya vorhandenen Enzym dieſe Wirkung zuge⸗ 
ſchrieben werden müſſe, was denn auch mit dem 
Milchſaft allein angeſtellte Experimente beſtätigten. 
Es lag nun nahe, in allen pflanzlichen Milchſäften 
ſolche Enzyme vorauszuſetzen, beſonders da man noch 
nicht recht wußte, ob man den Milchſäften im all⸗ 
gemeinen eine Bedeutung für die Ernährung zu⸗ 
ſchreiben oder ſie nur als Ausſcheidungsprodukte des 
Stoffwechſels anſehen ſollte. Die Vermutung, daß 
alle Milchſäfte peptoniſierende Enzyme enthielten, hat 
ſich nun nicht beſtätigt, allein es ſind immerhin einige 
unter denſelben damit verſehen. 
Ganz beſonders bemerkenswert iſt in dieſer Hin⸗ 
ſicht der Milchſaft des Feigenbaumes, der eine ganz 
*) Hanſen, Ueber Fermente und Enzyme, Arbeiten 
des Botaniſchen Inſtituts zu Würzburg. Bd. III, Heft 2. 
