SÉANCE DU 19 JUILLET 909 



Melsens pensait que la matière qui se précipite sous cette singulière 

 forme est l'albumine même de l'œuf : l'ovalbumine. 



C'est une erreur, je me suis assuré qu'une partie très faible de l'al- 

 bumine brute, à peine 1/2 p. 100, se transforme ainsi en membranules 

 après filtration. Les 99,5 p. 100 d'albumine ou de globuline qui restent 

 en solution, refusent absolument de se transformer ensuite par le choc 

 ouïe passage des gaz. L'agitation ne paraît agir, dans le liquide albu- 

 mineux filtré, que pour déterminer la précipitation d'une substance 

 spéciale qui est comme maintenue en sursaturation et qui se précipite 

 peu à peu. 



Cette substance est bien une matière albuminoïde. En effet, je lui ai 

 trouvé la composition : C = 52,85 ; H = 7,02 ; N = 15,71 . 



A. Wurtz a trouvé pour l'ovalbumine la composition : 



C = 52,90; H = 7,2; N = 15,80. Chittenden et Cummin ont obtenu 

 par l'analyse de la myosine C = 52,82 ; H = 7,11 ; N = 16,77. 



Par toutes ses propriétés générales, cette substance se rapproche 

 beaucoup de la fibrine du sang et de la myosine. Comme ces corps, mais 

 plus malaisément qu'eux, elle décompose l'eau oxygénée. Elle se dis- 

 sout aussi plus difficilement dans l'eau salée ou nitrée; ces solutions 

 dialysées coagulent à chaud comme les solutions correspondantes de 

 fibrine. Elle en diffère un peu cependant en ce qu'elle ne se gonfle pas 

 ou mal dans l'ammoniaque ou le carbonate sodique affaiblis d'eau. 



Malgré ces dernières différences, on ne saurait méconnaître l'analogie 

 très grande de ces trois substances. Il existe donc à l'état soluble dans 

 le blanc d'œuf d'oiseau une globuline spéciale très analogue au fibrino- 

 gène et au myosinogène, apte à s'insolubiliser comme ces corps, 

 directement ou par dédoublement, très probablement comme eux sous 

 l'influence d'un ferment soluble modificateur qui la transforme en 

 membranules. Cette transformation est comme pour la fibrine, consi- 

 dérablement hâtée par l'agitation. C'est là l'explication de l'expérience 

 de Melsens dont je suis parti. 



C'est l'existence du ferment modificateur que je vais essayer d'établir 

 maintenant; les expériences suivantes démontreront en même temps 

 que l'agitation n'est pas une condition indispensable à cette transfor- 

 mation de l'ovofibrinogène en ovofibrine. 



Quatre blancs d'œufs frais pesant 140 grammes à l'état humide furent 

 versés, en évitant toute dilacération, en quatre assiettes plates, puis 

 séchés tels quels à 40 degrés dans un courant d'air. La matière brute 

 pesait sèche 18 gr. 52; on la porphyrisa très soigneusement pour 

 détruire les membranes de l'albumen et on divisa cette poudre en deux 

 parts égales de 9 gr. 26. La première A fut aussitôt versée en 400 cen- 

 timètres cubes d'eau froide et après dissolution, elle fut lavée exacte- 

 ment par centrifugations successives avec de l'eau pure et les parties 

 membraneuses séchées. Elles pesaient gr. 970. — L'autre partie B fut 



