SÉANCE DU 28 MARS 419 



d'efifectuer leur séparation. En outre, l'érepsine n'agit pas sur l'albumine 

 elle-même, au moins habituellement, mais bien sur les peptones et 

 certaines albumoses. 



D'autre part, Cohnheim a également montré en préparant des solu- 

 tions capables de dédoubler la peptone, mais impropres à activer le suc 

 pancréatique, que l'érepsine est diflTérente de Tentérokinase. On ne peut 

 donc pas admettre, comme pourrait le faire penser l'idenLilé des pro- 

 duits formés, que les macérations de muqueuse et le suc intestinal (dans 

 lequel la présence d'érepsine a été constatée chez le chien par Salazkine, 

 chez l'homme par Hamburger et Hekma) renferment simplement des 

 proportions de trypsine et de kinase capables de dédoubler la peptone. 



Loin donc d'identifier l'érepsine avec une trypsine activée d'une 

 façon particulière, Cohnheim, puis Salkowski se posent la question de 

 savoir si, au contraire, la trypsine ne serait pas un ferment complexe, 

 tout au moins un mélange de deux ferments dont l'un déterminerait la 

 production de peptone aux dépens de l'albumine et l'autre (l'érepsine) 

 effectuerait le dédoublement ultérieur de ces peptones. La ligne de 

 démarcation n'est cependant pas aussi tranchée. L'érepsine, à elle 

 seule, dédouble avec rapidité la caséine du lait de vache. Elle dédouble, 

 faiblement il est vrai, suivant Kutscher et Seemann, la fibrine. Il 

 semble également, d'après mes propres expériences, qu'elle soit 

 capable d'attaquer l'albumine d'œuf coagulée. Cette attaque n'est pas 

 appréciable de visu^ mais se manifeste par l'apparition, dans le liquide, 

 de substances donnant une réaction du biuret peu intense, mais nette. 



On pourrait supposer que de même une trypsine inactive ou peu 

 active sur l'albumine serait capable de transformer la peptone. L'expé- 

 rience prouve qu'il n'en est rien. Une solution de peptone (peptones de 

 syntonine) mise à l'étuve en présence de chloroforme et toluol avec une 

 macération de pancréas ou avec du suc pancréatique (de sécrétine) ne 

 perd rien, même au bout de trois jours. 



La coloration du biuret offre la même intensité au début et à la fin. 



L'absence de la réaction de la tyrosinase avant comme après (il ne se 

 produit qu'une légère coloration rouge) démontre également l'absence 

 de transformation. 



Deux tubes placés le même temps à l'étuve, et contenant avec la solu- 

 tion de peptones l'un, du liquide de macération intestinale, l'autre, le 

 même liquide additionné de liquide de macération pancréatique ou 

 d'une faible quantité de suc pancréatique ne donnent plus au bout de 

 trois jours de réaction du biuret et présentent la réaction de la tyro- 

 sinase. Je me suis assuré, en observant graduellement au cours d'expé- 

 riences analogues la transformation des peptones, qu'elle n'est certai- 

 nement pas activée par le suc pancréatique. 



Ces faits me semblent offrir un intérêt particulier par la raison que 

 l'action de l'érepsine s'exerçant seulement en milieu neutre ou alcalin 



