Schweidler, Die Eiweiß- oder Myrosinzelleii der Gattung Ära/ns L. 465 



Diese Reaktionen lassen den Inlialtsstoff der Schließzellen 

 als einen Eiweißstoff erkennen. Die Jj'unktion der Ei weißspeicliei'ung 

 scheint demnach bei dieser Gruppe von Arabisarten von den „Ei- 

 weißzellen" auf die Schließzellen der Spaltöffniino-en übergegangen 

 zu sein, da sich echte Eiweißzellen nicht nachweisen ließen. 



Daß nun der in den Schließzellen lokalisierte Eiweißkörper 

 mit dem Eiweißstoff der von Heinricher entdeckten Idioblasten 

 identisch ist, dafür sprechen folgende Gründe: 



1. Das Eiweiß der Cruciferen- Idioblasten hat sich, wie 

 Guignard und Spatzier nachgewiesen haben, stets mit einem 

 Stoff vergesellschaftet gefunden, der das Vermögen besitzt, aus 

 myronsaurem Kali (Sinigrin) Senföl abzuspalten — das Myrosin. 

 Idioblasten führende Organe oder Organteile erregen deshalb beim 

 Zerkauen derselben entweder schon für sich allein (wenn die Pflanze 

 außer Myrosin auch Sinigrin enthält) oder nach Zusatz von wenig 

 Kaliummyronat auf der Zunge den charakteristischen, scharfen, 

 stechenden Geschmack des Senföles. Diese von Spatzier an- 

 gegebene (I. S. 54) Geschmacksreaktion auf Senföl, welche wie 

 ich mich überzeugen konnte, sehr empfindlich ist, tritt nun auch 

 beim Zerkauen der Blätter der obengenannten Arten ein: bei Ä. 

 cdpina und Ä. albida für sich allein, bei A. sjpec. erst nach Zusatz 

 von Sinigrin. Ganz besonders intensiv ist die Eeaktion bei^. alpina, 

 wo auch der Eiweißgehalt der Schließzellen am größten ist. Bei 

 A. Bülardieri bekam ich keine Senfölreaktion, obwohl in fixierten 

 Schnitten ein ähnliches Koagulat in den Schließzellen sich vorfindet, 

 wie bei den anderen Arten. Dasselbe besitzt aber, abgesehen da- 

 von, daß es nui' außerordentlich spärlich ist, ein auffallend geringes 

 Speicherungsvermögen für Säurefuchsin. 



Aus dem Gesagten ist zu schließen, daß das glykosidspaltende 

 Enzym nur in den Schließzellen der Spaltöffnungen lokalisiert sein 

 kann, da spezifische Myrosinzellen nicht vorkommen. 



2. Spatzier hat bei Resedaceen in den Schließzellen der Spalt- 

 öffnungen ebenfalls auffallende Eiweißmengen gefunden und hat 

 die Identität dieses Eiweißkörpers mit dem Idioblasten-Eiweiß der 

 Cruciferen dargetan (Spatzier. I. S. 54 u. 70). Da nun die Re- 

 sedaceen eine den Cruciferen verwandte Familie sind, so ist einer- 

 seits das Vorkommen von Eiweiß in den Schließzellen der letzteren 

 nicht verwunderlich, und andererseits dessen Identität mit dem 

 Eiweiß der Myrosinzellen wahrscheinlich. 



Bei dieser Gelegenheit mag noch erwähnt werden, daß auch 

 bei den Capparideen Eiweiß in den Schließzellen der Blätter vor- 

 kommt. Bei Cleome graveolens Rafin. habe ich sowohl im Stengel 

 und den Blättern als auch in den Fruchtblättern auffallende Mengen 

 von Eiweiß in den Schließzellen gefunden. Demnach ist das Vor- 

 kommen desselben in den Schließzellen nicht ausschließlich auf die 

 Resedaceen beschränkt, sondern tritt auch in der Rhoeadinenreihe 

 auf, und ich glaube, nachdem einmal auf ein derartiges Vorkommen 

 bei Cruciferen und Capparideen aufmerksam gemacht worden, werden 

 sich die Fälle noch vermehren. Übrigens ist dadurch eine weitere 

 (anatomische) Beziehung der Resedaceen zu den Rhoeadales gegeben, 



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