246 Bokorny, Die proteolytischen Enzyme der Hefe, 
Die Flüssigkeit wurde dann abgepresst und der Saft noch filtriert. 
Das Filtrat wurde unter Zusatz von 5 cem Phosphorsäure von 25% 
eingedampft bis auf 200 cem. 
Das dabei ausgeschiedene Gerinnsel wurde nun mit 0,5 prozentiger 
Phosphorsäure und 20 & trockner Hefe angesetzt und 24 Stunden 
bei 35—40° stehen gelassen. 
Die Masse wurde dann ausgewaschen, das Filtrat eingedampft 
und im konzentrierten Zustand in Alkohol gegossen. Zuvor aber 
wurde eine kleine Menge der konzentrierten Flüssigkeit mit Zink- 
vitriol geprüft; es ergab sich ein starker Albumosen- Niederschlag; 
im Filtrat von diesem war mit Phosphorwolframsäure etwas Pepton 
nachweisbar. 
Die Alkoholfällung ergab 9,1 g einer schwach gelbbräunlichen, 
fast geschmacklosen (nur schwach aber nicht unangenehm schmek- 
kenden) Masse, d. i. 4,5 Prozent. 
Wenn wir die erhaltenen Resultate über blicken, so fällt zunächst 
durchweg der seringe Prozentsatz des verdauten Eiweisses auf; 
ferner die Unmöglichkeit, durch Hefeverdauung wesentlich grössere 
Mengen oder gar das ganze Eiweiss zu proteolysieren, auch wenn 
die Verdauungsprodukte des ersten Verdauungsversuches völlig ent- 
fernt werden. 
Es wird zwar von verschiedenen Autoren nicht immer in gleichem 
Sinne darüber geurteilt, ob die Spaltungsprodukte an sich einen schäd- 
lichen Einfluss auf die Fermententwicklung ausüben. 
Bei manchen Enzymen wird sogar eine restlose, spaltende Thätig- 
keit beobachtet, wie beim Labferment, bei welchem freilich ein plau- 
sibler Grund für die Unschädlichkeit der enzymatischen Produkte 
in der Unlöslichkeit des letzteren gefunden werden kann; dasselbe 
wird durch Ausscheidung aus der Lösung verhindert, auf das Enzym 
schädlich einzuwirken. 
Dagegen ist die restlose Spaltung des Rohrzuckers durch die 
Jnvertase nicht auf solche Weise zu erklären. 
Auch das tierische Trypsin, welches bekanntlich Albumosen und 
dann Amidokörper aus den genuinen Eiweissstoffen bildet, also wasser- 
lösliche Produkte, stellt sich jener Anschauung über die Schädlich- 
keit der Verdauungsprodukte entgegen; ebenso die Pepsinverdauung. 
Letztere kann zwar sistiert werden, aber nicht durch Inakti- 
vierung des Enzymes, sondern durch den Verbrauch der Salzsäure. 
Manche tryptische Zersetzungen von Eiweisskörpern Können so- 
weit durchgeführt werden, dass nur minimale Quantitäten eines wahr- 
scheinlich aus Verunreinigungen bestehenden Rückstandes hinter- 
bleiben und die Lösung absolut keinen genuinen Eiweisskörper, ja 
nicht einmal mehr Albumosen enthält (Kutscher, Oppen- 
heimer.. .). | 
Trotzdem habe ich zunächst bei meinen Versuchen den Ge- 
danken gefasst, die proteolytischen Enzyme der Hefe könnten des- 
wegen aufhören zu arbeiten, weil sich die Verdauungsprodukte in 
schädlichem Grade anhäufen. Dabei hatte ich nicht die Albumosen 
und Peptone im Auge, die ja unschädlich für jedes Protoplasma, 
darum wohl auch für Enzyme sind, sondern einige Aulmoluln der 
Spaltung, Hexonbasen u. del. 
