Casado de la Fuente, Über Reserve-Eiweiß in d. Zellen v. Peonia. 353 



Es ist leicht zu zeigen, daß dieser Eiweißstoff sehr leicht 

 koaguliert und dabei infolge des Verlustes an gebundenem Wasser 

 fest wird, die Tropfen zeigen in den meisten Fällen eine starke 

 Vakuolisierung, es resultiert eine Hohlkugel. In einigen Fällen 

 jedoch kontrahiert sich die Kugel ohne Vakuolisierung. 



Das Verhalten der Proteosomen läßt gar keinen Zweifel 

 übrig, daß ein Eiweißstoff vorliegt. Es tritt Koagulation ein, 

 schon bei kurzem Verweilen in verdünntem mit Coffein ge- 

 sättigtem Alkohol von 20 %, ferner durch Säuren, durch Erhitzen 

 auf 56° — 60° in mit Coffein gesättigtem Wasser. Auch mehr- 

 tägiger Aufenthalt in Coffeinlösung führt die Koagulation unter 

 Vakuolenbildung herbei. 



Mit M i 1 1 o n s Reagens 1 / 2 Std. im Wasserbad erhitzt, z:igt 

 sich die bekannte, für Eiweißstoffe charakteristische Rotfärbung. 

 Werden die koagulierten Proteosomen mit etwas starker Salpeter- 

 säure erhitzt, so tritt eine Gelbfärbung derselben ein, welche durch 

 Ammoniak dunkelgelb wird. Mit Jodjodkaliumlösung erwärmt, 

 zeigen die koagulierten Proteosomen eine gelbbraune Färbung. 



Besonderes Interesse haben jedoch solche Reaktionen, welche 

 beweisen, daß der Eiweißkörper der frischen Proteosomen beim 

 Koagulieren sich chemisch verändert. 



Mit einer sehr verdünnten Lösung von Methylgrün mehrere 

 Std. in Berührung gelassen, zeigen die frischen Proteosomen eine 

 Violett- bis Blaufärbung, was eine Veränderung des Farbstoffes 

 beweist, während die koagulierten Proteosomen das Methylgrün 

 unverändert aufnehmen. Wenn man ferner die Schnitte, welche 

 teils koagulierte Proteosomen, teils frische enthalten, in eine 

 hoch verdünnte Mischung von Methylenblau und Neutralrot 

 (R u z i k a - Mischung) einige Zeit liegen läßt, so beobachtet man, 

 daß die nicht koagulierten Proteosomen sich rot, die koagulierten 

 aber blau färben. In einigen Zellen jedoch kann es vorkommen, 

 daß die rot gefärbten Proteosomen nachträglich koagulieren, bevor 

 man die Besichtigung vorgenommen hat. 



Von ganz besonderem Interesse ist die Einwirkung von sehr 

 stark verdünntem (0,1 %) Ammoniak, ferner von 1 — -3 %igen, mit 

 kohlensaurem Natron neutralisierten Lösungen der Sulfate von 

 Hydroxylamin (NH 2 -OH) und Hydrazin (NH 2 -NH 2 ) auf die frischen 

 Proteosomen, welche hierbei nach einiger Zeit fest werden, und 

 zwar meistens ohne Vakuolisierung. Das gewöhnliche passive 

 Eiweiß, sei es koaguliert, oder nicht, verhält sich diesen Reagenzien 

 gegenüber ganz indifferent. 



Starkes Ammoniak und Kalilauge verändern die Proteosomen 

 sofort und lösen sie auf. 



Die Proteosomen enthalten meist als kleine Verunreinigung 

 etwas Gerbstoff, dieser kann jedoch die Eigenschaften der Proteo- 

 somen nicht wesentlich beeinflussen, wie schon daraus hervorgeht, 

 daß das in kaltem Wasser schwer lösliche gerbsaure Coffein sowohl 

 von kochendem Wasser, als auch von verdünntem Alkohol sofort 



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