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Die Versuche über die Assimilation der Zuckerarten und über die Ernährung mit den 

 Producten der peptischen und tryptiscken Eiweissspaltung, mit dem Aminosäurengemisch und 

 den durch Abkochungen gewonnenen Eiweisslösungen können zu nachfolgender Auffassung 

 führen : Die Bildung der Stärke und des Eiweisses im Organismus zeigen gewisse gemein- 

 schaftliche Eigenthümlichkeiten, die hier etwas schärfer, als man gewohnt ist, gefasst werden 

 sollen. Beide Körper können aus einfachen Bestandtheilen vermittelst eines complicirten 

 Vorganges aufgebaut werden, die Stärke aus C0 2 und H 2 0, das Eiweiss mit Hülfe von Nitraten 

 und Ammoniak. Dieser Aufbau aus einfachen, nicht ohne Weiteres verwendbaren Elementen, 

 pflegt als Synthese bezeichnet zu werden. Es ist dies ein Vorgang, der sich nicht einfach 

 formuliren lässt, sondern aus mehreren Processen zusammensetzt, mit anderen Worten 

 nicht in einfacher Weise reversibel ist. Demgegenüber steht die Stärke- und Eiweissbildung 

 durch blosses Zusammenfügen grösserer Complexe oder Kerne, bei der Stärke aus Zucker- 

 molecülen, bei den Eiweissen aus den höchsten Abbauproducten (Albumosen, Peptone), und 

 weiter event. bei den Albumosen und Peptonen aus Aminosäuren, Processe, die wohl stets bei 

 der Translocation diffusibler Kohlehydrate und Eiweisse stattfinden dürften. Die Function 

 des Aneinanderfügens fertig vorgebildeter Complexe zu einheitlichen chemischen Körpern, wie 

 Stärke, Cellulose, Eiweissmolecülen, könnte man der synthetischen gegenüber als synhap- 

 tische Function bezeichnen (den Vorgang als Synhapsie, von ouva^rs'.v, verknüpfen). 



Chemisch handelt es sich bei diesen synhaptischen Vorgängen offenbar um ganz ein- 

 fache Processe (Anhydrirung), können doch einerseits Zucker aus Stärke, andererseits Albumosen 

 und Peptone aus Eiweiss durch Einwirkung von verdünnten Säuren gewonnen werden. Die Stärke- 

 bezw. Glycogenbildung aus Zucker ist ja auch sicher ein reversibler Vorgang. Bezüglich 

 der Eiweissbildung sind die Ansichten noch nicht vollkommen geklärt. Eiweiss zerfällt bei 

 der Einwirkung spaltender Agentien zunächst in Albumosen, Peptone, Peptoide, dann bei 

 intensiverer Einwirkung in Amidosäuren. Es ist möglich, dass bei den sogenannten Pepton- 

 Organismen [Bacillus Anthracis, B. proteus etc.) der umgekehrte Vorgang, eine Eiweissbildung 

 aus solchen Spaltungsproducten (also Synhapsie und nicht Synthese) vorliegt. Es sind jedoch 

 bis jetzt von pflanzenphysiologischer Seite keine Versuche speciell unter diesem Gesichts- 

 punkt angestellt worden. In der Thierphysiologie ist dies Problem zwar mehrfach behandelt, 

 aber doch noch nicht geklärt worden. Das Gemenge von peptischen Albumosen, ebenso reine 

 Protalbumosen aus Casein'), waren im Stande, Eiweiss zu ersetzen. Ein einzelnes, selbst 

 ein so hochstehendes Spaltungsproduct, wie die Heteroalbumose des Fibrins, reichte dagegen 

 zur Eiweissbildung ebensowenig aus, wie die biuretfreien Endproducte der Pankreasverdauung 2 ). 



Bezüglich der Proteinbildung aus den von aussen zugeführten Nahrungsstoffen besteht 

 nun insofern eine Analogie zwischen Cruciferen-Embryonen und höheren Thieren, als hier wie 

 dort einzelne Amidosäuren und die Heteroalbumose nicht ausreichen, während dies für das 

 Gemenge der Albumosen der Fall sein dürfte. Ein gewisses synhaptisches Vermögen 

 zur Eiweissbildung aus dem Gemenge der Albumosen käme danach den Raphanus- 

 Embryonen zu. 



Ob die bei der Spaltung des Eiweisses durch Säuren oder Fermente entstehenden 

 Producte nur durch Hydrolyse entstehen, ist noch ungewiss [Kohlensäureabspaltimg durch ein 

 Ferment des Pankreas 3 ); Bildung von Melaninen aus Kohlehydraten und Ammoniak 4 ), Ent- 

 stehung von Pyrrolidincarbonsäure aus Arginin 5 )]. Der Beweis könnte auf biologischem Wege 



») Blum, L., Zeitsohr. f. physiol. Chemie. 30. 15. — 2) Lesser, J., Zeitschr. f. Biol. N. F. 27. 497. 

 — 3 ) Lawrow, Zeitschr. f. physiol. Chemie. 33. 326. — 4 ) Samuely, Hofmeister's Beiträge. 2. 355. — 

 5 ) Fischer, E., Zeitschr. f. physiol. Chem. 33. 412. 



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