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i. 5Xige Schwefelsäure löst die Säure sehr langsam, JO^ige etwas schneller, 50/^ige sofort. 



1. Heisses Wasser löst leicht. 



m. Enzyme. Bekanntermaassen greift Pepsin-Salzsäure die Nucleinsäure nicht an. 



o. Rutheniumroth färbt Nucleinsäure ziemlich intensiv rothbraun. 



Vergleichen wir dieses Verhalten des Volutins und der Hefenucleinsäure mit einander, 

 so finden wir, dass die Reactionen I, IV, V, VII, a, c, e, h, 1, m, o für beide Stoffe mit 

 einander stimmen. Reaction I stimmt auch, nur löst sich das nucleinsäure Methylenblau 

 theilweise in öliger Schwefelsäure etwas schwieriger als die entsprechende Volutinverbin- 

 dung, wie die Nucleinsäure sich überhaupt ein wenig schwerer löst als das Volutin. Auf- 

 fallend sind die Reactionen VIII und II. Während Volutin-Methylenblau durch Natrium- 

 carbonat relativ leicht zersetzt und gelöst wird, ist das nucleinsäure Methylenblau durch 

 öliges Natriumcarbonat nicht zu entfärben und zu lösen. Der Differenz bei der Reaction VI 

 lege ich keine Bedeutung bei, da das Volutin durch Chloralhydrat schliesslich auch gelöst 

 wird und durch das Cytoplasma längere Zeit vor dem Austritte geschützt wird. 



Ich schliesse aus diesem Vergleiche, dass das Volutin keine freie Nucleinsäure sein 

 kann, dass es aber nicht unwahrscheinlich ist, dass das Volutin eine Nucleinsäureverbindung ist. 



Im Kern der Hefe könnte ebenfalls Nucleinsäure vorkommen , aber sie würde sich 

 dort als Nucleoproteid befinden müssen, und es ist mir fraglich, ob dieses, wenn es mit 

 Natronlauge behandelt würde, so schnell durch die Membran der Hefezelle austreten würde. 

 Auch ist die Menge des Chromatins in dem Hefezellkern eine recht geringe. Volutin kommt 

 im Hefezellkern nicht vor. 



Nach der Nucleinsäure könnte man nun vielleicht mit Aussicht auf Erfolg noch 

 Nucleine und Nucleoproteide zum mikrochemischen Vergleiche herbeiziehen, als Verbin- 

 dungen, deren Reactionen denen des Volutins nahe stehen. Vorzüglich könnte man zuerst 

 an Nucleine denken, da sie Zwischenproducte zwischen Nucleinsäure und Nucleoproteiden 

 sind. Leider hat noch niemand völlig reine Nucleine hergestellt, und es ist fraglich, ob 

 man in den Nucleinen, die in den Zellen noch nicht als solche nachgewiesen sind, einfache 

 Spaltungsproducte der Proteide oder Kunstproducte vor sich hat, die sich aus Nuclein- 

 säure und Eiweisskörpern bei der Darstellung des Nucleins secundär gebildet haben. Die 

 ganze Makrochemie der Nucleine ist jedenfalls noch so weit zurück, dass ein Vergleich des 

 Volutins mit einem Nuclein nicht fruchtbringend sein kann. Anders steht es mit den 

 Nucleoproteiden. Die Nucleoproteide sind Verbindungen von Nucleinsäure mit Eiweiss. 

 Von den mit der Nucleinsäure verbundenen Eiweissarten sind die Histone und Protamine 

 genauer untersucht. Die Nucleoproteide sind im Allgemeinen coagulirbar und geben alle 

 Eiweissreactionen. Allerdings geben die Histone die Millon'sche Reaction schwach, die 

 Protamine gar nicht; dagegen die Biuretreaction geben beide schön. Da die Protamine 

 nicht coagulirbar sind, so werden wohl auch die nucleinsauren Protamine nicht coagulir- 

 bar sein. 



Die Millon'sche Reaction und die Biuretreaction sind mir mit dem Volutin bisher 

 nicht gelungen, folglich ist anzunehmen, dass das Volutin kein Nucleoproteid ist. Immerhin 

 wird es nicht ohne Interesse für uns sein, das Verhalten eines Nucleoproteids gegen unsere 

 Reagentien kennen zu lernen, weil wir dadurch sehen können, in welcher Weise der Ein- 

 tritt z. B. des Histons in die Nucleinsäure die Eigenschaften der letzteren verändert. Das 

 Nucleohiston, welches ich zu den folgenden Reactionen verwandte, ist aus Kalbsthymus her- 

 gestellt und wurde mir von Professor Kos sei freundlichst überlassen. 



Botanische Zeitung. 1904. Heft VII. ^"' 



