Physiologie der MALPiGHi'sclieii Gefäße der Käfer. 269 



punkt und fügte dann die gleiche Menge ebensolchen Fibrins hinzu 

 wie zum ersten Teil. Zur Kontrolle füllte ich eine dritte Eprouvette 

 Fibrin, statt des Mitteldarmextrakts aber eine mit Toluol gesättigte 

 1^/oige Fluornatriumlösung. Bereits nach 4 Stunden begann das 

 Fibrin in der ersten Eprouvette zu zerfallen, während es in den 

 beiden anderen unverändert blieb. Nach 24 Stunden war das Fibrin 

 in der ersten Eprouvette gänzlich zerfallen, in den beiden anderen 

 noch immer intakt. Ein kleiner Teil des Inhaltes der ersten Eprou- 

 vette gab, mit verdünnter Essigsäure behandelt, besonders nach 

 Hinzufügung von Kochsalz in reicher Menge einen weißen, flockigen 

 Niederschlag, welcher, filtriert, sich in reinem Wasser nicht löste, in 

 Kochsalzlösung aber wieder aufgelöst wurde. Diese Reaktion zeugt 

 für die Anwesenheit von Globulinen. In der zweiten und dritten 

 Eprouvette konnte ich Globuline nicht nachweisen. Das nach der 

 Fällung der Globuline zurückbleibende Filtrat der der ersten Eprou- 

 vette entnommenen Probe färbte sich, der Bmretprobe unterzogen, rot, 

 als Zeichen davon, daß es Proteose, richtiger Fibrinöse, enthält. 



Um allenfalls vorhandene Peptone nachzuweisen, entnahm ich 

 der ersten Eprouvette eine weitere Probe, aus welcher ich die 

 Proteosen und gerinnenden Eiweißstoffe nach Sättigung mit Ammo- 

 niumsulfat durch Kochen ausschied; das Filtrat gab bei Anwendung 

 überschüssiger Kalilauge eine positive Biuretreaktion. In der ersten 

 Eprouvette hat sich demnach bereits unter 24 Stunden aus dem 

 Fibrin echtes Pepton gebildet. Bereits nach 24 Stunden begann der 

 Inhalt der ersten Eprouvette in den oberen Schichten sich zu 

 bräunen, während der Inhalt der zweiten Eprouvette unverändert 

 blieb. Die braune Färbung, welche später immer intensiver hervor- 

 trat, stammt offenbar von demselben Enzym (Tyrosinase), welches 

 nach Biedermann ^) auch im Mitteldarm der Larve von Tenebrio 

 Torhanden ist. Nach 3 und noch auffallender nach 4 Tagen hatte 

 der gesamte Inhalt der ersten Eprouvette eine braune Farbe ange- 

 nommen (die beiden anderen Eprouvetten waren farblos), es hatte 

 «ich ein dichter Bodensatz abgelagert, das Fibrin aber war bereits 

 völlig gelöst. Mit Essigsäure ließ sich Globulin kaum mehr ausfällen. 

 Nach Entfernung des Proteingehaltes durch Kochen und Filtrieren 

 nahm das Filtrat mit Bromwasser eine violette Farbe an (Trypto- 

 phanreaktion) ; dies spricht dafür, daß das verdaute Eiweiß eine 

 tiefgehende Zersetzung erlitten hat. Ein weiterer Beweis läßt sich 



1) In: Arch. ges. Physiol., Vol. 72, 1898, p. 150—156. 



