I. Abteilung. Medizinische Sektion. 19 



ausgearbeitete qualitative Arsenwasserstoffanalyse versucht Verf. der Be- 

 antwortung der Frage näher zu kommen, zu welchen Bestandteilen des 

 Blutes Arsenwasserstoff die grösste Affinität habe, zu den Lipoiden (wie 

 Aether und Chloroform), zum Serum, zum Stroma oder zum Hämoglobin. 

 Die hier in Frage kommenden Blutbestandteile wurden rein dargestellt 

 und in demselben Verhältnis, wie sie im Blute vorhanden sind, in ge- 

 eigneten Flüssigkeiten gelöst oder suspendiert. Für die Lipoide werden 

 folgende Werte erhalten: 



1. Reines Chloroform band 32,7 pCt. 



33,3 

 31,3 

 71,0 

 71,0 



Chloroform -f- Cholesterin band . 

 „ + Lecithin band . . 



2. Reine Gummisuspension band 

 Gummisuspension -j~ Lecithin band 



„ -j- Cholesterin band . 64,0 „ 



3. Physiol. NaCl-Lösung band .... 63,0 „ 



„ „ + 20 g Menschen- 

 hirnbrei band 65,0 „ 



4. Reiner Aether band 92,0 „ 



Aether + Cholesterin-!- Lecithin -f- Fett- 

 säuren + Fette band 91,0 „ 



Nach diesen Zahlen besitzen Lipoide kein starkes Bindungsvermögen 

 zu AsHg 3 . Ebenso verhielt sich Serum und Stroma (in den verschiedensten 

 Konzentrationen) Dagegen ergab reines Hämoglobin (nach Hoppe - 

 Seyler dargestellt und von Merck bezogen) in wiederholten Analysen 

 folgende Zahlen: 



Reine physiologische NaCl-Lösung band 44 pCt. 



NaCl(0,92pCt.) + Hämoglobin in normalenMengen band 82 „ 



Diese Werte zeigen deutlich, dass im Blute das Hämoglobin allein 

 den Arsenwasserstoff energisch zu binden vermag. 



Es konnte ferner festgestellt werden, dass die Hämatincomponente 

 des Hämoglobins — wie bei der CO-Intoxikation — auch bei der AsH 3 - 

 Vergiftung stark beteiligt ist; denn Hämatin vermag AsH 3 stark zu ab- 

 sorbieren, wie folgende Zahlen lehren: 



Reine NaH (1 : 500) band 70 pCt. 



Reines Hämatin (nach Küster) zu 0,1 pCt. 



in NaOH 1 : 500 gelösst band . . . . 96 „ 



Auch die Gegenwart des Eisens scheint bei dieser Bindung nicht 

 ohne # Bedeutung zu sein, da im Vergleich zum Hämatin das eisenfreie 

 Hämatoporphyrin (rein nach Eschbaum) 23 bis 26 pCt. in den gleichen 

 Konzentrationen weniger absorbierte. 



Verschiedene Blutarten untereinander in ihrer Absorptionsenergie, 

 gegenüber dem AsH 3 verglichen, zeigen keine wesentlichen Differenzen. 

 Galle band etwas weniger als Blut. 



Eine grössere Reihe Entgiftungsversuche führten deshalb nicht zum 

 Ziele, weil AsH 3 im Blute sehr schnell in eine andere As- Verbindung 

 umgewandelt wird. Vergiftet man Tiere mit AsH 3 und infundiert ihnen 

 darauf schnell eine in vitro stark AsH 3 bindende Substanz, so wirkt 

 dieselbe im Tierkörper nicht AsH 3 entgiftend, weil freies AsH 3 hier schon 

 nach ganz kurzer Zeit nicht mehr vorhanden ist. Denn dieses Blut gibt 

 keine Reaktion auf AsH 3 . Fügt man ihm aber ein reducierendes Agens 

 (H 2 aus HCl -f- Zn) zu, so entsteht wieder freies AsH 3 . Da ein Re- 

 duktionsmittel zur Wiederherstellung unseres Gases hier nötig ist, so 

 wird es beim Zusammentreffen mit Blut möglicherweise in irgendeine 

 Oxydationstufe übergeführt. 



Dieser Prozess: Aufnahme, Bindung und Ueberführung des AsH 3 

 im Blute in diese noch nicht analysierte As-Verbindung geht sehr schnell 



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