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et de Vipère (Vip. as pis), le venin désintègre la molécule 

 albuminoïde de telle sorte que celle-ci reste soluble après 

 addition d'aldéhyde formique et dessiccation à 105°, ou n'est 

 plus précipitable par l'acide acétique (caséine). 



2° Cette désintégration est favorisée par une faible alca- 

 linité de milieu (neutre à la phénolphtaléine), ce qui sem- 

 blerait rapprocher l'action des venins de celle de la trypsine ; 

 elle donne lieu à des albumoses à réaction biurétique, pré- 

 cipitées par l'acide nitrique, le chlorure de sodium et le 

 sulfate d'ammoniaque. L'hydrolyse n'atteint jamais le terme 

 peptone. 



3° Les venins de Vipère, de Vive, de Scolopendre et de 

 Guêpe commune, en solutions glycérinées, thymolées, les 

 venins de Cobra et de Scorpion en solutions filtrées à la 

 bougie se montrent dépourvus de toute action protéo-hydro- 

 lytique sur les substances albuminoïdes coagulées (ovalbu- 

 mine, albuminoïdes du sérum) et sur la fibrine ; 



4° Il n'existe donc pas dans les venins examinés de sub- 

 stance à réaction enzymotique comparable à celle de la 

 protéase. 



§ 4. — Recherche de l'émulsine. 



L'émulsine est fréquente dans les tissus des végétaux; 

 depuis la découverte de Robiquet et Boutron et le mémoire 

 de Liebig et Wôhler, qui l'étudient dans les amandes 

 amères, différents auteurs retrouvent ce ferment soluble 

 dans plusieurs plantes Phanérogames. Le professeur Gui- 

 gnard en détermine la localisation pour les amandes et les 

 feuilles de laurier-cerise. En 1893,1e professeur Bourquelot 

 l'isole dans Y Aspergillus Niger et un grand nombre de 

 Champignons ; tout récemment Hérissey en démontre scien- 

 tifiquement la présence dans les Lichens et quelques Gym- 

 nospermes. En ce qui concerne la présence de l'émulsine 

 dans les tissus des animaux, les auteurs sont loin d'être 

 aussi affirmatifs ; depuis l'époque où Laveran et Millon 



