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einer Temperatur von 20 °C. fast dieselbe Farbenintensität wie bei 40 °C. 

 erreicht wird, nur ist die Reaktionsdauer bis zum Maximum eine etwa 

 zehnmal längere, wodurch ein exakter Vergleich erschwert wird. Nach 

 Batelli und Stern liegt das Temperaturoptimum der Hämoperoxydase 

 bei 55—00° C. 



Unter der Bezeichnung Vorbehandlung der Peroxydase habe ich 

 in erster Linie den Einfluss des Kochens auf das Blut im Auae. 

 Einen Unterschied in der Peroxydasewirkung zwischen ungekochtem 

 und gekochtem Blut lassen die meisten Autoren nicht gelten. Viel- 

 mehr wird gerade diese Ansicht als Hauptargument für die Bezeichnung 

 Pseudoperoxydase 4ür die Hämoperoxydase ins Feld geführt, eine 

 Bezeichnung, die von Buckmaster auf Grund seiner Versuche mit 

 der Leukobase des Malachitgrüns als Chromogen eingeführt worden 

 ist. Nur Carlson und S enter haben einen Unterschied in der 

 Farbenreaktion beobachtet, und meine Versuche mit Benzidin als 

 Chromogen, die sich über eine Anzahl Blutarten erstrecken, können 

 Carlson's und Senter's Beobachtungen bestätigen. In der Regel 

 ist die Peroxydasewirkung des ungekochten kernlosen Blutes doppelt 

 so gross wie die des gekochten. Ausnahmen können allerdings auf- 

 gefunden werden, wie dies auch meine Tabellen zeigen. Für das 

 kernhaltige Blut ist dieser Unterschied viermal grösser, ein Umstand, 

 den ich mit der Hämoglobinart ihres Protoplasmas und mit der 

 Direktoxydase der Zellkerne in Zusammenhang bringen möchte. 



Noch andere Eigenschaften des gekochten Blutes bedürfen der 

 Erwähnung. So erscheint das gekochte oder kurz aufgekochte Blut in 

 einer Verdünnung 1 : 1000 in der Durchsicht schwach opak mit einem 

 Stich ins Gelb-Grünliche, und die Katalase fehlt zunächst. Aber nach 

 einem Tage erscheint die Farbe gelb-rötlich, und damit kehrt auch die 

 Katalasewirkung, die das Blut vor dem Aufkochen zeigt, zurück. Die 

 Peroxydasewirkung bleibt dieselbe wie nach dem Aufkochen. Das 

 Filtrat des durch ein Hartfilter filtrierten gekochten Blutes in einer 

 Verdünnung 1 : 1000 ist an Peroxydase Wirkung etwas geschwächt — 

 in den kleinern Verdünnungen mehr als in den grossem — , was mit 

 der Art der Ausflockung des Ei weisses und der mitgerissenen Per- 

 oxydase, namentlich aber mit der Adsorption an das Filter in Zu- 

 sammenhang stehen dürfte. 



1) Batelli und Stern, Die Oxydationsfermente. Ergebn. d. Physiol. 

 Bd. 12 S. 96. 1912. , 



