Über die versch. Methoden, Pepsin und Trypsin quantit. zu bestimmen etc. 219 



V e r n o n *) nämlich bemerkte , dass reiner Pankreassaft in den 

 Mett' sehen Röhrchen während einer 10 stündigen Verdauungszeit 

 hei 38° in der Regel nur 2 mm löst und sah sich wegen dieser 

 geringen Verdaulichkeit von koaguliertem Eiweiss nach einem anderen 

 Verfahren um. Von fein zerschnittenem Fibrin wird eine bestimmte 

 Menge in einem kleinen graduierten Zentrifagengläschen 2 Minuten 

 zentrifugiert, eine gleiche Menge von Fibrin lässt man 1 Stunde 

 von Pankreassaft verdauen und zentrifugiert dann 2 Minuten. Nach 

 Umschütteln lässt man 1 Stunde weiter verdauen, zentrifugiert wieder, 

 liest ab und so fort. Die Differenz der Ablesungen an den Gläs- 

 chen gibt dann ein Maass für die Fermentwirkung. 



Fermi 2 ) verwendet erstarrten Leim zur Verdauung. 7 g reiner 

 Gelatine in 100 g gesättigter wässriger Thymollösung werden durch 

 Erwärmen verflüssigt, die Lösungen in die Reagenzgläschen gefüllt, 

 wo sie erstarren, und, nachdem die Höhe der Gelatine an den 

 Gläschen bezeichnet war, mit der verdauenden Lösung übergössen. 

 Der erstarrte Leim verflüssigt sich dann in Zimmertemperatur, und zwar 

 um so schneller, je stärker die Fermentwirkung ist; diese Versuche 

 dauern dabei einige Tage, ja Wochen lang. Zur Ablesung bringt 

 man am einfachsten an jedem Röhrchen der Länge nach einen Streifen 

 Papier an und notiert darauf die ursprüngliche Niveauhöhe der immer 

 in einer Menge von 1 cem eingebrachten Gelatine. Wegen der 

 verschiedenen Lichtbrechung kann man die Grenzlinie zwischen starrer 

 und verflüssigter Gelatine scharf sehen und so eine genaue Ablesung 

 erhalten. Um die Wirkung sehr geringer Mengen Ferment sichtbar 

 zu machen, benutzt Seh outen 3 ) eine 7,5% Gelatine, die mit fein 

 zerriebenem Zinnober versetzt ist. Ausserdem lässt er zur Ver- 

 grösserung der Oberfläche der Gelatine und zur Erhöhung der 

 Empfindlichkeit dieselbe schief erstarren. Fermi erhöht die Emp- 

 findlichkeit durch Kontaktverbesserung zwischen Gelatine und Enzym 

 durch einen Zusatz von geringer Menge Knochenkohle. Auf diese 



1) H. M. Vernon, The conditions of action of trypsin on fibrin. The 

 Journal of Physiology vol. 26 p. 405. 1901. 



2) Cl. Fermi, Die leim- und fibrinlösenden und die diastatischen Fermente 

 der Mikroorganismen. Arch. f. Hygiene Bd. 10 S. 1. 1890. — Cl. Fermi, Alte 

 und neue Methoden zum Nachweis der proteolytischen Enzyme, Zentralbl. f. 

 Bakteriol. Bd. 16 S. 176. 1906. 



3) Schouten nach F. Fuhrmann, Vorlesungen über Bakterienenzyme. 

 Jena 1907. 



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