Zur Theorie der Sedimentierung- der roten Blutkörperchen. 579 



Dispersitätsgrad eines Eiweißsols seine Capillaraktivität maßgebend 

 beeinflußt, zeigen Untersuchungen von Bottazzi und Agostino^), die 

 im isoelektrischen Punkt ein Minimum der Oberflächenspannung 

 finden. Brauchbare Werte für die Oberflächenspannung waren mit 

 Fibrinogenlösungen und Plasma leider aus früher dargelegten Gründen 

 nicht zu erhalten. 



Der Verlauf der Änderungen in der inneren Reibung, die überall 

 nach der Bestrahlung ansteigt, und zwar am meisten beim Fibrinogen, 

 wohingegen bei letzterem die Senkungsgeschwindigkeit gehemmt wird, 

 beweisen, wie auch Fohraeus gefunden hat, daß Viscosität und Sedi- 

 mentierung einander nicht parallel laufen. 



Die Umladbarkeit durch La" der in die bestrahlten Lösungen 

 eingetragenen Blutkörperchen, gemessen im Höberschen Kataphorese- 

 apparat, entspricht der veränderten Sedimentierungsgeschwindigkeit, 

 so daß die mit belichteten Fibrinogenlösungen sensibilisierten Blutkörper- 

 chen durch La" schwerer, die mit Globulin- und Albuminlösungen sowie 

 m.it Serum sensibilisierten leichter umgeladen werden, wie die entsprechen- 

 den der Quarzlampe nicht ausgesetzten Kontrollen. Die Ergebnisse 

 zeigen also wieder die dominierende Bedeutung der Ladungsänderung 

 und sind wohl so zu erklären, daß die durch die Lichtwirkung in ihrer 

 Dispersität geänderten Globulin, Albumin und Serumeiweißkörper 

 wahrscheinlich leichter adsorbierbar, das Fibrinogen dagegen schwerer 

 adsorbierbar wird, was vielleicht darauf zurückzuführen ist, daß das 

 an sich schon gröber disperse Fibrinogen durch die Strahlenwirkung zu 

 stark aggregiert. 



Um die Annahme, daß die an sich stark negativ geladenen Blut- 

 körperchen durch ebenfalls an sich negative Eiweißkörper mehr oder 

 weniger entladen werden, noch durch Modellversuche zu sichern, habe 

 ich, anknüpfend an die Versuche von Feinschmidt, schließlich Lecithin- 

 emulsionen mit wechselnden Mengen Albumin- und Globulinlösungen 

 kurz geschüttelt, sie in abgestufte Puffergemische gebracht und das 

 Flockungsmaximum beobachtet. Wie aus dem Protokoll zu ersehen ist, 

 konnte ich mich so leicht davon überzeugen, daß schon sehr geringe 

 Mengen von Eiweiß genügen, um das Flockungsmaximum des Lecithins 

 ins Alkalischere zu verschieben, so daß man schließlich lediglich das 

 für den isoelektrischen Punkt des betreffenden Eiweißkörpers charak- 

 teristische Flockungsmaximum erhält. Bemerkenswert ist, daß bei 

 Zusatz von Albumin eine Flockung im isoelektrischen Punkt des 

 Albumins auftritt, das ja bekanntlich für sich allein stabil ist. 



Methodik. 



Die einzelnen Eiweißfraktionen wurden durch Fällung mit Ammonsulfat ge- 

 wonnen, der abfiltrierte Niederschlag in destilliertem Wasser gelöst rmd bis zur 



^) Bottazzi und Agostino, Rendic. R. Acc. dei Lincei %\, 561. 1912. 



