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lase qu'en présence d'O". On peut donc admettre que sous l'inÛuence 

 du sulfate ferreux oa de l'anticatalase, la catalase est oxydée. Nous 

 appellerons oxycatalase la catalase qui a été rendue ainsi inactive par le 

 sulfate ferreux en présence d'0^ 



Mais l'oxycatalase ne constitue pas un composé stable. Il suffit de lui 

 ajouter l'extrait de muscle ou d'autres tissus pour régénérer la catalase. 

 Nous avons attribué cette propriété de régénérer la catalase à une sub- 

 stance que nous avons appelée philocatalase, et que nous avons aussi 

 étudiée dans un travail spécial. La philocatalase agit mieux en l'absence 

 d'O*; il est donc probable qu'elle réduit l'oxycatalase à l'état de catalase 

 ordinaire. 



Il va sans dire qu'en présence de quantités suffisantes de philocata- 

 lase, l'anticatalase n'oxyde pas la catalase. 



Il existe plusieurs substances, et surtout l'alcool, qui agissent d'une 

 manière analogue à la philocatalase. Toutes ces substances, à des con- 

 centrations très diluées, empêchent la destruction de la catalase par 

 l'anticatalase ou par le sulfate ferreux. 



Or, nous avons constaté que toutes les substances qui empêchent l'ac- 

 tion de l'anticatalase sur la catalase sont oxydées en quantité plus ou 

 moins considérable par les foies très riches en catalase (foie de cheval, 

 de mouton, de bœuf, etc.). L'alcool, l'aldéhyde, le glycol et l'acide for- 

 mique se comportent de cette manière. Toutefois, l'acide urique qui est 

 oxydé dans le foie n'agit pas comme la philocatalase ; mais l'acide 

 urique est oxydé par un ferment spécial, l'uricase. Au contraire, les 

 substances qui ne paraissent pas être oxydées dans le foie in vitro 

 n'empêchent pas l'action de l'anticatalase sur la catalase. C'est le cas 

 pour l'acide lactique, la glycérine, la tyrosine, etc. 



Le meilleur procédé pour constater l'action de ces substances est le 

 suivant. On introduit dans un flacon 40grammesde foie broyé, 100 cen- 

 timètres cubes d'eau, ou mieux d'une solution d'NH' à 0,5 p. 1000, et la 

 substance qu'on veut étudier dans la proportion de 1 à 2 p. 1000. Un 

 flacon témoin ne contient pas la substance. Les flacons sont soumis à 

 une agitation énergique, à une température de 37 degrés en présence 

 .d'0^ 



On constate que dans le flacon témoin, au bout d'un certain temps, 

 la catalase commence à diminuer, et au bout d'un temps variable (une 

 à deux heures) son activité vis-à-vis de H-^ 0^ est tombée à un tiers, à un 

 quart ou même moins. 



Mais il suffit d'ajouter un demi-centimètre cube d'alcool pour que la 

 catalase reprenne toute son activité primitive. 



Nous interprétons ce résultat en disant que la catalase avait été trans- 

 formée en oxycatalase et que l'alcool en lui prenant de l'O^ la ramène à 

 l'état de catalase ordinaire. En l'absence d'oxygène, l'activité de la cata- 

 lyse ne diminue pas. 



