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Arbeit festgestellt, daß die eben agglutinierende H' -Konzentration (im Plasma) durch 

 Kochsalz nach höherer Acidität verschoben wird, und dies ebenfalls zu einer Erklä- 

 rung der Höber sehen Beobachtung herangezogen. Linzenmeier 1 ) war allerdings in 

 seiner letzten Arbeit zu einer geringeren Bewertung des Ladungseinflusses gekommen. 

 Die vorstehenden Versuche zeigen nun, daß bei Betrachtung des isoelektrischen 

 Punktes der Körperchen die wirkliche Verschiebung des Entladungspunktes nach 

 der sauren Seite durch Kochsalz sich erheblich geringer herausstellt, als es bei Be- 

 trachtung der Agglutinationsgrenze erscheinen könnte, und daß nicht diese geringe 

 Verschiebung des Endladungsjpunktes, sondern in erster Linie die im ganzen Flok- 

 kungsbereich, auch im jeweiligen isoelektrischen Punkt vorhandene Flockungshem- 

 mung der Stromasubstanz für die Agglutinationshemmung durch Neutralsalze ver- 

 antwortlich ist. 



Wie ist nun diese Flockungshenimung der Stromasubstanz durch 

 Neutralsalz zu deuten? Die Flockung im isoelektrischen Bereich bei 

 Zimmertemperatur ist ein charakteristisches Merkmal hydrophober 

 Kolloide und kann als Zeichen einer besonders geringen Hydratation 

 ihrer Neutralteile angesehen werden. Wir kennen nun hydrophobe 

 Eiweißkörper wie Serumglobulin 2 ), hitzedenaturiertes Serumalbumin 3 ), 

 deren Flockung im isoelektrischen Bereich durch verschiedene Neutral- 

 salze gehemmt wird. So kommt es, daß z. B. Globulin sich in seinem 

 natürlichen, elektrolytreichen Medium ähnlich den hydrophilen Kolloiden 

 verhält, die im isoelektrischen Bereich nicht flocken. Während nun aber 

 die eigentlichen hydrophilen Eiweißkörper wie Hämoglobin, genuines 

 Albumin auch noch in sehr elektrolytarmem Medium stabil sind und erst 

 durch eingreifende Agentien z. B. durch die Hitzedenaturierung in 

 hydrophobe Form überführt werden, tritt beim Globulin schon durch 

 relativ geringe Abnahme des Elektrolytgehalts eine so starke Dehydra- 

 tation ein, daß um den isoelektrischen Punkt herum Ausfall eintritt und 

 zwar um so stärker und ausgedehnter, je niederer der Salzgehalt. Über 

 den näheren Mechanismus dieses unterschiedlichen Verhaltens gegenüber 

 Neutralsalz ist ein abschließendes Urteil noch nicht möglich. Doch er- 

 scheint es nicht unwahrscheinlich, daß die Hydratationssteigerung 

 hydrophober Eiweißkörper durch Neutralsalz irgendwie mit der Anlage- 

 rung der beiden Ionen des Neutralsalzes an der Peptidbindung zusammen- 

 hängt (vgl. Abschnitt IV) ; die an sich hydrophilen Eiweißkörper haben 

 möglicherweise an derselben Stelle Wasser direkt angelagert, so daß 

 also hier keine Peptidbindung, sondern eine Bindung analog eines Ammo- 

 niumsalzes vorliegen würde. 



Ganz analog dem Globulin verhält sich, wie wir gesehen haben, 

 die Stromasubstanz der Körperchen : Unter den natürlichen Bedingungen 

 der Zellen ist ihre Hydratation genügend groß, um ihre Fällung und damit 



x ) Arch. f. d. ges. Physiol. 181, 169. 1920 und 186, 272. 1921. 



2 ) Bona und Michaelis, Biochem. Zeitschr. 28, 194. 1910. 



3 ) Michaelis und Bona, Biochem. Zeitschr. 94, 225. 1919; Michaelis, Biochem. 

 Zeitschr. 103, 242. 1920; Labes, Arch. f. d. ges. Physiol. 186, 98 u. 112. 1921. 



