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zentration an steil ansteigend ein. Wie Parallelversuche mit gleichkonzentrierten 

 Blutkörperchensuspensionen ergaben (Tab. XV), genügen zur vollständigen Lyse 

 wie zur Aufhebung der Fällbarkeit schon erheblich unterhalb dieses Viscositäts- 

 sprunges gelegene Ionenkonzentrationen. Der Viscositätsanstieg fällt vielmehr 

 mit der Umwandlung des Blutfarbstoffs in Hämatin und dem Auftreten hydro- 

 phober Eigenschaf ten (Fällung bei Neutralisierung) zusammen. Zugleich zeigt sich 

 in diesem Bereich ein deutliches Fortschreiten der Viscositätszunahme mit der 

 Zeit, was auf eine Aufspaltung des Hämoglobinmoleküls als gemeinsame Ursache 

 der verschiedenen zusammenhängenden Erscheinungen hinweist (siehe weiter 

 Kap. IV). 



IV. Der Mechanismus der Ionenwirkung auf das Hämoglobin. 



In den vorausgehenden Versuchen wurden am Hämoglobin dieselben 

 Zustandsänderungen gefunden, wie sie unter Einwirkung der gleichen 

 Ionen auch an anderen Eiweißkörpern beobachtet sind. Es lassen sich 

 daher auch die Anschauungen, die sich in der allgemeinen Eiweißchemie 

 über die Reaktion dieser Ionen mit den Eiweißkörpern gebildet haben, 

 auf die Verhältnisse am Hämoglobin übertragen. Den zur Lyse füh- 

 renden Aufladungsvorgang kann man sich entweder als eine Adsorp- 

 tion des lysierenden Ions an die neutralen Kolloidteilchen oder 

 als eine chemische Umsetzung vorstellen, bei welcher infolge der 

 Ampholytnatur des Eiweißes Eiweißionen entstehen, die mit dem lysie- 

 renden Ion gleichsinnig geladen sind. Der vom chemischen Standpunkt 

 aus anzunehmende Mechanismus ist für die Reaktion der Eiweißkörper 

 mit H und OH' durch die Arbeiten von Pauli, Michaelis und Sörensen 

 weitgehend klargelegt 1 ). Auch für andere Ionen sind prinzipiell dieselben 

 direkten Reaktionsmöglichkeiten mit dem Eiweiß anzunehmen wie für 

 H und OH'. 



Bei Metall- und Farbstoffionen ist neben ihrer direkten Umsetzung mit dem 

 Hämoglobin auch noch mit einer Mitwirkung von H (bei Kationen) bezw. OH' (bei 

 Anionen) zu rechnen, die in den Lösungen der betreffenden Salze als Folgen hydro- 

 lytischer Spaltung von vornherein in mehr oder weniger großem Umfange vor- 

 handen sind, außerdem bei ihrer etwaigen Bindung z. B. durch das Hämoglobin 

 nach Maßgabe des Massenwirkungsgesetzes immer wieder neu gebildet werden. 

 Infolge der übereinstimmenden Ladung des hydrolytisch entstehenden Ions mit 

 dem jeweiligen Hauptagens wird sich diese Nebenwirkung in der gleichen Richtung 

 bewegen wie die Hauptwirkung. 



Nach den Versuchen über „Ionenadsorption" und über die Ionen- 

 wirkung auf die Lage des Flockungsbereichs von Eiweißkörpern 2 ) 

 besteht kein prinzipieller Unterschied zwischen dem Adsorptions- 

 vorgang bei den verschiedenen Ionen, auch nicht zwischen der Adsorp- 

 tion der aufladenden und der zu keiner Aufladung führenden Ionen. 



*) Siehe die neue zusammenfassende Darstellung Paulis in: Kolloidchemie 

 der Eiweißkörper, 1920. 



2 ) Michaelis und Bona, Biochem. Zeitschr. 94, 255; 9T, 55; 103, 275; und 

 Michaelis, ebenda 10$, 225. 



