Über den Mechanismus von Hämolyse und Agglutination durch Ionen. 45 



allmählich an. Als Ursache der Hämatinbildung ist seit langem die Spal- 

 tung des Oxyhämoglobins erkannt. Allerdings stellt die Hämatinbildung 

 als solche nur eine sekundäre Begleiterscheinung der Blutfarbstoff- 

 spaltung dar, da, wie schon Hoppe-Seyler gezeigt hat, bei vollständiger 

 2 -Abwesenheit nicht Hämatin, sondern Hämochromogen abgespalten 

 wird. Unter gewöhnlichen Bedingungen (Oxyhämoglobinanwesenheit) 

 tritt jedoch wegen der außerordentlichen Oxydabilität des Hämochromo- 

 gens die Hämatinbildung so rasch ein, daß sie als ein sehr feines Maß 

 einer wenn auch nur spurenweise stattgefundenen Hämoglobinspaltung 

 angesehen werden kann. 



Werden ferner die mit HCl bzw. NaOH versetzten Lysate nach 48 stün- 

 diger Einwirkungszeit bei Zimmertemperatur mit äquivalenten Zusätzen 

 von NaOH bez. HCl versetzt, so tritt, wie aus der Tab. XVI zu entneh- 

 men ist, in den Mischungen, die vor der Neutraüsation maximale Hä- 

 matinbildung gezeigt haben, sofort starke Trübung ein. Es entsteht also 

 durch Einwirkung höherer H- bzw. OH' -Konzentrationen bereits bei 

 Zimmertemperatur wie bei anderen Eiweißkörpern 1 ) auch beim Hämo- 

 globin ein durch Neutralisation nicht mehr reversibles "Produkt, das sich 

 im neutralen Zustand hydrophob verhält. Seine Bezeichnung als Acid- 

 hämoglobin (Harnack) bzw. Alkahhämoglobinat würde diesem Verhalten 

 durchaus entsprechen. Die Entstehung des Denaturierungsproduktes 

 steht auch hier, ebenso wie bei der Hitzedenaturierung, in engstem Zu- 

 sammenhang mit der Hämatinbildung. Die Gesamtheit dieses so ent- 

 standenen Denaturats zeigt, mittels Phosphatpuffergemengen auf ver- 

 schiedene H -Konzentrationen gebracht, denselben um den Neutral- 

 punkt liegenden Flockungsbereich wie das durch Hitze entstandene. 

 Der Flockungsbereich stellt gleichzeitig die Umschlagszone der beiden 

 verschiedenfarbigen Blutfarbstoffmodifikationen dar. Bei höherer H- 

 Konzentration, also als Kation, zeigt das Denaturat Farbe und Spektrum 

 des braunen, bei niederer H -Konzentration, als Anion, Farbe und 

 Spektrum des roten Hämatins. Beide Modifikationen lassen sich durch 

 Säure bzw. Lauge über ihren Flockungspunkt hinweg beliebig ineinander 

 überführen. Auf der Oxydation des Farbstoff anteils des Hämoglobins 

 als solcher kann das hydrophobe Verhalten nicht beruhen, da ja bei der 

 Methämoglobinbildung eine ganz analoge Oxydation am genuinen 

 Hämoglobin stattfindet ohne daß seine hydrophile Natur verloren geht. 

 Es kann gerade das hydrophile oder hydrophobe Verhalten einer Blut- 

 farbstofflösung als charakteristisches Unterscheidungsmerkmal dafür 

 dienen, ob eine Methämoglobin- oder eine Hämatinbildung vorhegt. 

 Man darf wohl als sicher annehmen, daß die Entstehung des hydrophoben 

 Produktes ebenso wie die mit ihr Hand in Hand gehende Hämatin- 



1 ) Vgl. Cohnheim, Chemie d. Eiweißkörper, 3. A., 1911, S. 84ff., ferner auch 

 Michaelis und Bona, Biochem. Zeitschr. 29, 494. 1910. 



