der ultravioletten Strahlen auf Eiweißlösungen. I. 557 



Albumin 



in Acetatgemischen. 













Viscosität 









Bestr. 



-Dauer Std. 



unbestr. 



bestr. 



Differenz 



Ph = 6 





6 



49,0 



49,3 



0,3 



V-b. = 5,4 





6 



48,8 



49,3 



0,5 



Vh = 4,7 





6 



48,7 



52,0 



3,3 



Vb = 4,1 





6 



49,5 



51,2 



1,7 



Vb = 3,5 





6 



51,7 



52,1 



0,4 



Aus der Differenz der Viscosität zwischen bestrahltem und un- 

 bestrahltem Albumin sollte man schließen, daß nicht die Eiweißionen, 

 sondern gerade der undissoziierte Anteil, und zwar dessen Fähigkeit, 

 Aggregate zu bilden, worunter ich nicht nur sichtbare Komplexe ver- 

 stehe, sondern gerade Zusammenlagerungen der Moleküle zu submikro- 

 skopischen Massen, die die Lösung nicht trüben, die Ursache der Vis- 

 cositätssteigerung sind. 



Diese Annahme findet in den kürzlich veröffentlichten sehr ein- 

 gehenden Untersuchungen von Jaques Loeb 1 ) eine außerordentliche 

 Stütze. Loeb fand, daß Aminosäuren und krystallisiertes Eieralbumin 

 bei variierter Wasserstoffzahl in sehr weiten Grenzen überall gleiche 

 Viscosität zeigten, daß erst bei einem sehr niedrigen ;p H , etwa bei 1,0, 

 die Albuminlösung einen Anstieg in der inneren Reibung hatte. Er 

 schließt daraus, daß die Eiweißionen nicht die Träger der inneren 

 Reibung sein können. In seiner theoretischen Betrachtung geht er 

 aus von der Formel, die von Einstein gefunden wurde, 



n = vo( l + 2,599). 



worin 17 die innere Reibung der Lösung, v die des Lösungsmittels und 

 <p das Verhältnis des Volums der dispersen Phase zum Gesamtvolumen 

 und 2,5 eine Konstante bedeutet. Die Formel gilt nur dann, wenn^ 

 klein ist und der Radius der suspendierten Partikel klein ist im Ver- 

 hältnis zu ihrem Abstand voneinander. Diese Formel hat dann später 

 weitere Umformungen erhalten, vor allem von Arrhenius, der sie in 

 eine auch für Systeme, in denen cp verhältnismäßig groß ist, anwendbare 

 Form gebracht hat: 



log??— logJ7 = <59? . 

 Loeb weist nun experimentell für Albuminlösungen, Gelatine- 

 suspensionen und -Lösungen sowie für Caseinlösungen nach, daß die 

 gemessene Viscosität mit der aus dem Volumen der dispersen Phase 

 errechneten übereinstimmt. Er weist ferner nach, daß das Volumen 

 lediglich abhängig ist von den Neutralteilchen bzw. den Aggregaten, 

 von derem Gehalt an eingeschlossenem Wasser wiederum die Volumen- 



!) J. Loeb, Journ. of Gen. Physiol. 3, 827. 1920—21 ; 4, 73, 97. 1921—22. 

 Siehe ferner J. Loeb, Proteins and the Theory of Colloidal Behavior, New York 

 1922. 



