der ultravioletten Strahlen auf Eiweißlösungen. I. 559 



sind, so daß es nicht möglich ist, die Capillaraktivität solcher Lösungen 

 einwandfrei zu bestimmen. Es handelt sich hier zweifellos um einen 

 Zustand, der der Gelbildung nahe steht, vielleicht bedingt durch eine 

 netzförmige Aneinanderlagerung der Micellen. Daß es sich hier nicht 

 nur um eine Zustandsänderung handelt, wie sie durch das Fällen und 

 Wiederlösen des Niederschlages bedingt sein kann, geht daraus hervor, 

 daß ich öfters frisches Pferdeplasma untersucht habe, daß ausgesprochen 

 fadenziehend war. Die Theorie dieser schwierigen Verhältnisse ist von 

 Hess und Hätschele dargelegt worden 1 ). 



Zusammenfassung. 



Mit ultraviolettem Licht bestrahlte Globuline und Fibrinogenlösungen 

 zeigen Stabilitätserhöhungen, die sich in einem Anstieg der Koagulations- 

 temperatur und einer Verbreiterung der Koagulationszone bemerkbar 

 machen. Ammonsulfat- und Alkoholzahl bleiben unverändert oder 

 lassen nur geringe Differenzen erkennen. Dagegen nehmen Koagulations- 

 temperatur, Ammonsulfat- und Alkoholzahl der Albumine proportional 

 mit der Bestrahlungsdauer ab. 



Die Goldzahl bestrahlter Globuline und des Fibrinogens ändert 

 sich nicht, während beim Albumin geringe Erhöhung der Schutz- 

 wirkung eintritt. 



Durch die Bestrahlung von Serum, Albumin und Globulin wird eine 

 Verschiebung der H'-Konzentration nach der sauren Seite bewirkt, 

 die aber nicht immer konstant ist und deren Intensität anscheinend 

 bei verschiedenen Sera verschieden stark ist. 



Die Oberflächenspannung nimmt proportional der Bestrahlungszeit 

 ab, am wenigsten beim Albumin. Ihre Veränderung ist abhängig von 

 der ET- Konzentration. 



Die innere Reibung nimmt überall mit der Bestrahlungsdauer zu. 

 Es wird gezeigt, daß sie von der Aggregatbildung abhängig ist, was 

 im Einklang steht mit der kürzlich von J. Loeb entwickelten Theorie 

 der Viscosität von Eiweißlösungen. 



x ) Zitiert nach Freundlich, Capillarchemie. Leipzig 1922. 



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