Beiträge zur Kenntnis pflaozlicher Oxydationsfermente. 197 



rj- 4. „i- Farbeneintritt tto^u« 



Konzentration , t arbe 



Vs verdünnt: 17 Sek. gering; IV2 Min.: noch gering; 2 Min.: 



schwachblau ; 3 Min. : graublau 

 V16 verdünnt: 1 Min. nach 2 Min. schwachgrau 



V32 verdünnt: 1 Min. 10 Sek. gegen V64 dunkler 

 V64 verdünnt: 1 Min. 30 Sek. gegen V128 schwach dunkler 

 Vi28 verdünnt: 1 Min. 55 Sek. gegen V256 eine Spur dunkler. 

 Reaktion bis zu V128 inkl. 



Erhitzter Saft: 



Katalase : 15 ccm des abgekühlten Saftes mit 5 ccm Wasserstoff- 

 superoxyd 1 ^lo ig. Sauerstoffvolumen nach 2 Stunden : 4 mm. 

 Kontrolle mit Kochsalz: nur rund 15 Gasbläschen. 

 Oxydase: — . 



Konzentration ^^'^^„ach ^'^^^ Maximalfarbe 



unverdünnt: 1 Min. 30 Sek. schwach bläulich, deutlich 



V2 verdünnt: 2 Min. 



Reaktion bis zu: unverdünnt. 



Oxydase ist also in geringer Menge vorhanden. 



Peroxydase: — . 



Konzentration ^^'^^naclT*"" Maximalfarbe 



unverdünnt: 15 Sek. schwach blau 



V2 verdünnt: 30 Sek. äusserst schwach blau 



V4 verdünnt: 1 Min. 45 Sek. Spur (unsicher). 



Reaktion bis zu ^/a. 



Durch die Erwärmung auf 78^ C. sind sowohl „Katalase" als 

 auch „Peroxydase" nicht völlig vernichtet. „Beide" Fermente ver- 

 halten sich auch in diesem Versuche gleichsinnig. Da „beide" 

 bei 80*^ C. nicht mehr wirksam sind, bei 78"^ C. aber noch in ge- 

 ringer Menge nachgewiesen werden konnten, so muss ihre Tötungs- 

 grenze ungefähr in die Mitte zwischen 78 *' und 80° C. fallen, also 

 bei rund 79 ^ C. liegen. Ein weiterer Versuch sollte dies bestätigen. 

 Die Pflanzenfermente zeigen in diesem Punkte eine grosse Ähnlich- 

 keit mit tierischen, z. B. denen der Milch, die ebenfalls bei 80 ° C. 

 zerstört werden, eine gewiss nicht zufällige Erscheinung, die ein 

 Licht wirft auf die nahen Beziehungen tierischer und pflanzlicher 

 Fermente. 



