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(Aus dem physiologischen Institut der Universität Tübingen.) 



Über 



eine einfache quantitative Trypsinbestlmmung" 



und das Fermentgresetz des Trypslns. 



Von 

 . Dr. Alexander Palladin aus Petersburg. 



Einleitung. 



Gleichwie das Pepsiu in saurer Lösung die Eiweisskörper auf- 

 löst und schliesslich in die sogenannten Peptone überführt, so greift 

 das von der Bauchspeicheldrüse gelieferte Ferment, das Trypsin, die 

 Eiweisskörper in neutraler oder schwach alkalischer Lösung in ähn- 

 licher Weise an, löst sie also vor allen Dingen auf, wandelt sie zu- 

 nächst ebenfalls in peptonähnliche Körper um wie das Pepsin, bleibt 

 aber bei dieser Zersetzung nicht stehen, sondern zertrümmert sie 

 gewissermaassen noch weiter, indem es schliesslich Aminosäuren und 

 ähnliche verhältnismässig einfache Stoffe aus ihnen bildet. 



Will man tryptische Wirkungen im allgemeinen feststellen, so 

 begnügt man sich meistens mit dem Nachweis, dass die Eiweiss- 

 körper in schwach alkalischer Flüssigkeit aufgelöst werden, wobei 

 die Lösung in anderer Weise stattfindet als in pepsinhaltigen Flüssig- 

 keiten. Das Trypsin zertrümmert mehr, wie das ja auch der von 

 Kühne geschaffene Name besagen soll, die Eiweisskörper, nament- 

 lich das Fibrin, in kleine Krümelchen; das Pepsin löst sie von den 

 Rändern her allmählich auf. Beide Fermente aber lösen unter sonst 

 gleichen Bedingungen in gleichen Zeiten um so mehr Eiweiss 

 auf, je grösser — bis zu einem gewissen Grade — die Ferment- 

 mengen sind. 



Für das Pepsin glaubt man da eine bestimmte Regel gefunden 

 zu haben, indem Schütz und später Borissow zeigen konnten, 

 dass die von bestimmten Pepsinkonzentrationen gelösten Eiweiss- 

 mengen nicht wie diese selbst, sondern viel langsamer, nämlich nur 



pflüg er 's Archiv für Physiologie. Bd. 134. 23 



